Конформационные эффекты взаимодействия сывороточного альбумина с наночастицами углерода шунгита: данные эпр спин-зонда

Сергей Павлович Рожков; Андрей Сергеевич Горюнов; Sergey Pavlovich Rozhkov; Andrey Sergeyevich Goryunov

doi:10.17076/eb848

Конформационные эффекты взаимодействия сывороточного альбумина с наночастицами углерода шунгита: данные эпр спин-зонда

Сергей Павлович Рожков, Андрей Сергеевич Горюнов, Sergey Pavlovich Rozhkov, Andrey Sergeyevich Goryunov

Аннотация

Методом электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) спин-зонда (СЗ) исследованы конформационные эффекты взаимодействия молекул сывороточного альбумина (СА) быка и человека с наночастицами углерода шунгита (ШУ) в водной дисперсии в диапазоне температур 17 – 72 °С. Получены темпертурные и кинетические зависимости параметров спектра ЭПР для растворов и дисперсий СА и ШУ, а также их смесей. Показано, что взаимодействие молекул СА с наночастицами ШУ оказывают существенное влияние на термоиндуцированные конформационные изменения белка, которые определяют способность SH группы Цис-35 СА переводить в диамагнитное состояние NO группу доксилстеариновой жирной кислоты (ЖК), использованной в качестве СЗ. В присутствии ШУ температурные переходы, отражающие конформационные изменения СА в области локализации СЗ, становятся менее выраженными и сдвигаются в сторону более высоких температур. Это может быть связано с изменением окислительно-восстановительного баланса совокупности молекул СА в растворе или дисперсии, поскольку ШУ выступает как окислитель по отношению к СА. Поэтому ШУ также может рассматриваться как агент, способный влиять на степень окисления Цис-34 СА такими свободными радикалами, как СЗ. Наночастицы ШУ и СЗ конкурируют между собой в процессе окисления Цис-34. Кроме того при рассматриваемых конформационных переходах облегчается перенос СЗ с СА на наночастицы, что препятствует восстановлению NO-группы СЗ SH-группами белка. Это дает основания рассматривать наночастицы ШУ как фактор регуляции окислительно-восстановительного баланса в системах с участием СА, включая физиологические среды.

Ключевые слова

водная нанодисперсия углерода; глобулярный белок; спин-меченная жирная кислота; предденатурационный диапазон температур

Полный текст:

PDF

Литература

Горюнов А. С., Борисова А. Г. Возможный механизм автоокисления гемоглобина в водных дисперсиях углеродных наноматериалов // Труды Карельского научного центра Российской академии наук. № 5. Сер. Экспериментальная биология. 2014. С. 71–77.

Горюнов А. С., Рожков С. П., Суханова Г. А. и др. Термодинамические эффекты взаимодействия сывороточного альбумина с шунгитовым наноуглеродом // Труды Карельского научного центра Российской академии наук. № 11. Сер. Экспериментальная биология. 2016. С. 33-38. doi: 10.17076/eb428.

Кузнецов А. Н. Метод спинового зонда (основы и применение). М.: Наука, 1976. 209 с.

Рожков С. П. Спинодаль в концентрированных водно- солевых растворах молекул сывороточного альбумина // Журн. физ. химии. 1988. Т. 62, № 7 С. 1925-1928.

Рожков С. П., Горюнов А. С. Структурно-динамические эффекты взаимодействия белка и других биологически значимых молекул с шунгитовым наноуглеродом // Труды Карельского научного центра Российской академии наук. № 5. Сер. Экспериментальная биология. 2017. С. 33-44. doi: 10.17076/eb450.

Рожкова Н. Н. Наноуглерод шунгитов. Петрозаводск: КарНЦ РАН, 2011. 100 с.

Шека Е. Ф., Рожкова Н. Н. Шунгит – природный источник наноразмерного восстановленного оксида графена // Труды Карельского научного центра Российской академии наук. № 2. Сер. Геология докембрия. 2016. C. 89-104. doi: 10.17076/geo264

Borzova V. A., Markossian K. A., Chebotareva N. A. et al. Kinetics of thermal denaturation and aggregation of bovine serum albumin // PLoS One. 2016. Vol. 11, no. 4:e0153495. doi:10.1371/journal.pone.0153495.

Chakraborty S., Joshi P., Shanker V. et al. Contrasting effect of gold nanoparticles and nanorods with different surface modifications on the structure and activity of bovine serum albumin // Langmuir. 2011. Vol. 27, no. 12. P. 7722-7731. doi: 10.1021/la200787t.

Chen Z., Wu D. Spectroscopic studies on the interaction between ZnSe nanoparticles with bovine serum albumin // J. Luminescence. 2012. Vol. 132, no. 11. P. 2968-2974. doi: 10.1016/j.jlumin.2012.06.028.

Couto C., Vitorino R., Daniel-da-Silva A. L. Gold nanoparticles and bioconjugation: a pathway for proteomic applications // Crit. Rev. Biotechnol. 2017. Vol. 37, no. 2. P. 238-250. doi: 10.3109/07388551.2016.1141392.

Esfandfar P., Falahati M., Saboury A. Spectroscopic studies of interaction between CuO nanoparticles and bovine serum albumin // J. Biomol. Struct. Dyn. 2016. Vol.34, no. 9. P. 1962-1968 . doi: 10.1080/07391102.2015.1096213.

Gryzunov Y. A., Arroyo A., Vigne J. L. et al. Binding of fatty acids facilitates oxidation of cysteine-34 and converts copper-albumin complexes from antioxidants to prooxidants // Arch. Biochem. Biophys. 2003. Vol. 413, no.1. P. 53-66. doi: /10.1016/S0003-9861(03)00091-2.

Gurachevsky A., Shimanovitch E., Gurachevskaya T. et al. Intra-albumin migration of bound fatty acid probed by spin label ESR // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. Vol. 360, no. 4. P. 852-856. doi: 10.1016/j.bbrc.2007.06.140.

Huang R., Carney R.P., Ikuma K. et al. Effects of surface compositional and structural heterogeneity on nanoparticle-protein interactions: different protein configurations // ACS Nano. 2014. Vol. 8, no. 6. P. 5402-5412. doi: 10.1021/nn501203k.

Iosin M., Canpean V., Astilean S. Spectroscopic studies on pH- and thermally induced сonformational changes of Bovine Serum Albumin adsorbed onto gold nanoparticles // J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2011. Vol. 217. P. 395–401. doi: 10.1016/j.jphotochem.2010.11.012.

Junk M. J. N., Spiess H. W., Hinderberger D. DEER in biological multispin-systems: A case study on the fatty acid binding to human serum albumin // J. Magn. Reson. 2011. Vol. 210, no. 2. P. 210-217. doi: 10.1016/j.jmr.2011.03.003.

Kavitha T., Kang I -K., Park S -Y. Poly(acrylic acid)-Grafted Graphene Oxide as an Intracellular Protein Carrier // Langmuir. 2014. Vol. 30, no. 1. P. 402−409. doi: 10.1021/la404337d.

Kim J. E., Han T. H., Lee S. H et al. Graphene Oxide Liquid crystals // Angew. Chem. Int. Ed. 2011. Vol. 50, no. 13. P. 3043–3047. doi: 10.1002/anie.201004692.

Liu J., Cui L., Losic D. Graphene and graphene oxide as new nanocarriers for drug delivery applications // Acta Biomater. 2013. Vol. 9. P. 9243–9257. doi: 10.1016/j.actbio.2013.08.016.

Liu J., Fu S., Yuan B. et al. Toward a Universal “Adhesive Nanosheet” for the Assembly of Multiple Nanoparticles Based on a Protein-Induced Reduction/Decoration of Graphene Oxide // J. Am. Chem. Soc. 2010. Vol. 132, no.21. P. 7279–7281. doi: 10.1021/ja100938r.

Morrisett J. D., Pownall H. J., Gotto A. M. jr. Bovine Serum Albumin.Study of the fatty acid and steroid binding sites using spin-labeled lipids // J. Biol. Chem. 1974. Vol. 260, no. 7. P. 2487-2494.

Muravsky V. , Gurachevskaya T., Berezenko S. et al. Fatty acid binding sites of human and bovine albumins: Differences observed by spin probe ESR // Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. 2009. Vol. 74, no. 1. P. 42-47. doi: 10.1016/j.saa.2009.05.003.

Ni Y., Zhanga F., Kokot S. Graphene oxide as a nanocarrier for loading and delivery of medicinal drugs and as a biosensor for detection of serum albumin // Anal. Chim. Acta. 2013. Vol. 769. P. 40–48. doi: 10.1016/j.aca.2013.01.038.

Pavićević A., Luo J., Popović‑Bijelić A., Mojović•M. Maleimido‑proxyl as an EPR spin label for the evaluation of conformational changes of albumin // Eur. Biophys. J. 2017. Vol. 46, no. 8. P. 773–787. doi: 10.1007/s00249-017-1257-z.

Pavićević A. A., Popović-Bijelić A. D., Mojović M. D. et al. Binding of Doxyl Stearic Spin Labels to Human Serum Albumin: An EPR Study // J. Phys. Chem. B. 2014. Vol. 118, no. 37. P. 10898–10905. doi: 10.1021/jp5068928.

Peters T. All about albumin. Biochemistry, genetics and medical applications. San Diego, CA: Academic Press, 1996. 432 p. doi: 10.1002/food.19970410631.

Rajeshwari A. , Pakrashi S. , Madhumita S. D. et al. Spectroscopic studies on the interaction of bovine serum albumin with Al2O3 nanoparticles // J. Luminescence. 2014. Vol. 145. P. 859-865. doi: 10.1016/j.jlumin.2013.08.073.

Rezaei T. M., Moghaddamnia S. H., Ranjbar B. et al. Conformational study of human serum albumin in pre-denaturation temperatures by differential scanning calorimetry, circular dichroism and UV spectroscopy // J. Biochem. Mol. Biol. 2006. Vol. 39, no.5. P. 530-536. doi: 10.5483/BMBRep.2006.39.5.530.

Roy S., Das T. K. Spectroscopic studies of interaction between biologically synthesized silver nanoparticles and bovine serum albumin // J. Nanosci. Nanotechnol. 2014. Vol. 14, no.7. P. 4899-4905. doi: 10.1166/jnn.2014.9508.

Rozhkov S. P., Kaivarainen A. I. Study of the flexibility of serum albumin molecules by the spin label method // Biophysics. 1985. Vol. 30, no. 5. P. 838-844.

Rozhkova N. N., Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Natural graphene based shungite nanocarbon // Carbon nanomaterials sourcebook. Graphene, fullerenes, nanotubes, and nanodiamond. Vol. I / Ed. K. D. Sattler. Boca Raton, CRC Press Taylor and Francis Group, 2016. P. 153–176. doi: 10.1201/b19679–9.

San Biagio P. L., Martorana V., Emanuele A. et al. Interacting processes in protein coagulation // Proteins. 1999. Vol. 37, no. 1. P. 116–120. doi: 10.1002/(SICI)1097-0134(19991001)37:1116::AIDPROT11.

Sancataldo G., Vetri V., Fodera` V. et al. Oxidation Enhances Human Serum Albumin Thermal Stability and Changes the Routes of Amyloid Fibril Formation // PLoS ONE 2014. Vol.9, no. 1: e84552. doi:10.1371/journal.pone.0084552.

Stankovich S., Dikin D. A., Piner R. D. et al. Synthesis of graphene-based nanosheets via chemical reduction of exfoliated graphite oxide // Carbon. 2007. Vol. 45, no. 7. P. 1558–1565. doi: 10.1016/j.carbon.2007.02.034.

Stewart A. J., Blindauer C. A., Berezenko S. et al. Role of Tyr84 in controlling the reactivity of Cys34 of human albumin // FEBS J. 2005. Vol. 272. P. 353–362. doi: 10.1111/j.1742-4658.2004.04474.x.

Sun H., Zhao A., Gao N. et al. Deciphering a Nanocarbon-Based Artificial Peroxidase: Chemical Identification of the Catalytically Active and Substrate-Binding Sites on Graphene Quantum Dots // Angew. Chem. Int. Ed. 2015. Vol. 54. P. 7176–7180. doi: 10.1002/anie.201500626.

Takabayashi K., Imada T., Saito Y. et al. Coupling between fatty acid binding and sulfhydryl oxidation in bovine serum albumin // Eur. J. Biochem. 1983. Vol. 136, no. 2. P. 291-5. doi: 10.1111/j.1432-1033.1983.tb07740.x.

Treuel L., Brandholt S., Maffre P. et al. Impact of Protein Modification on the Protein Corona on Nanoparticles and Nanoparticle-Cell Interactions // ACS Nano. 2014. Vol. 8, no. 1. P. 503–513. doi: 10.1021/nn405019v.

Tsai D. H., Del Rio F. W., Keene A. M. et al. Adsorption and conformation of serum albumin protein on gold nanoparticles investigated using dimensional measurements and in situ spectroscopic methods // Langmuir. 2011. Vol. 27, no. 6. P. 2464-2477. doi: 10.1021/la104124d.

Turell L., Radic R., Alvarez B. The thiol pool in human plasma: The central contribution of albumin to redox processes // Free Radic. Biol. Med. 2013. Vol. 65. P. 244–253. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2013.05.050.

Wang Z., Zhu W., Qiu Y., et al. Biological and environmental interactions of emerging two-dimensional nanomaterials // Chem. Soc. Rev. 2016. Vol. 45, no. 6. P. 1750-1780. doi: 10.1039/c5cs00914f.

Wetzel R., Becker M., Behlke J., et al. Temperature Behaviour of Human Serum Albumin // Eur. J. Biochem. 1980. Vol. 104, no. 2. P. 469-478. doi: 10.1111/j.1432-1033.1980.tb04449.x.

Zaman M., Ahmad E., Qadeer A. et al. Nanoparticles in relation to peptide and protein aggregation International // Int. J. Nanomedicine. 2014. Vol. 9. P. 899–912. doi: 10.2147/IJN.S54171.

REFERENCES in ENGLISH

Goryunov A. S., Borisova A. G. Vozmozhnyj mekhanizm avtookisleniya gemoglobina v vodnyh dispersiyah uglerodnyh nanomaterialov [Probable mechanism of haemoglobin autoxidation in water dispersions of carbon based nanomaterials] // Trudy KarNTs RAN [Transactions of the KarRC RAS]. 2014. No. 5. P. 71-77.

Goryunov A. S., Rozhkov S. P., Sukhanova G. A. et al. Termodinamicheskie ehffekty vzaimodejstviya syvorotochnogo al'bumina s shungitovym nanouglerodom [Thermodynamic effects of serum albumin interaction with shungite nanocarbon] // Trudy KarNTs RAN [Transactions of the KarRC RAS]. 2016. No. 11. P. 33-38. doi: 10.17076/eb428.

Kuznetsov A. N. Metod spinovogo zonda (osnovy i primenenie) [Method of spin probe]. Moscow: Nauka, 1976. 209 s.

Rozhkov S. P. Spinodal' v koncentrirovannyh vodno- solevyh rastvorah molekul syvorotochnogo al'bumina [Spinodal in concentrated aqueous-salt solutions of serum albumin molecules] // Zhurn. fiz. himii [Journal of physical chemistry]. 1988. Vol. 62, no. 7. P. 1925-1928.

Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Strukturno-dinamicheskie ehffekty vzaimodejstviya belka i drugih biologicheski znachimyh molekul s shungitovym nanouglerodom [Structural dynamic effects of protein and other biologically significant molecules’ interaction with shungite nanocarbon] // Trudy KarNTs RAN [Transactions of the KarRC RAS]. 2017. No. 5. P. 33-44. doi: 10.17076/eb450.

Rozhkova N.N. Nanouglerod shungitov [The nanocarbon of shungites]. Petrozavodsk: KarRC of RAS, 2011. 100 s.

Sheka E.F., Rozhkova N.N. Shungit – prirodnij istochnik nanorazmernogo vosstanovlennogo oksida grafena [Shungite is the nature source of nanosize reduced graphene oxide] // Trudy KarNTs RAN [Transactions of the KarRC RAS]. 2016. No. 2. P. 89-104. doi: 10.17076/geo264.