ХАРАКТЕРИСТИКА ВИДОВЫХ И ВОЗРАСТНЫХ ОСОБЕННОСТЕЙ ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗНОЙ СИСТЕМЫ В ТКАНЯХ ГРЫЗУНОВ (MAMMALIA: RODENTIA)

Екатерина Петровна Антонова, Светлана Николаевна Сергина, Виктор Александрович Илюха, Алина Евгеньевна Якимова, Ekaterina Antonova, Svetlana Sergina, Victor Ilyukha, Alina Yakimova

Аннотация


Целью работы было исследование видовых особенностей и возрастных изменений активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ, НФ 1.1.1.27) и распределения ее изоферментов в некоторых тканях у трех видов грызунов (Rodentia), различающихся по экологическим особенностям – зимоспящей лесной мышовки Sicista betulina (Pallas 1779), ныряющей водяной полевки Arvicola amphibius (L. 1758) и наземной полевки-экономки Microtus oeconomus (Pallas 1776). У полевки-экономки по сравнению с водяной полевкой и лесной мышовкой отмечено более высокое содержании М-субъединиц и фракции ЛДГ-5 в печени и скелетных мышцах, а также первой анодной фракции ЛДГ и Н-субъединиц в почках и сердечной ткани при более низкой активности ЛДГ в печени и почках. Печень исследованных мелких грызунов характеризовалась анаэробным образованием АТФ в различной степени – у способной к нырянию водяной полевки содержание Н-субъединиц было выше, чем у лесной мышовки и полевки-экономки. Печень и почки лесной мышовки имели наиболее высокую аэробную мощность (оценивали по общей активности ЛДГ) среди других исследованных видов. Кроме того, у этого вида в изоферментном спектре почек и сердца преобладали гибридные фракции (ЛДГ-2, ЛДГ-3 и ЛДГ-4). В ходе онтогенеза в почках лесной мышовки и водяной полевки было обнаружено незначительное снижение активности ЛДГ, но при этом содержание изофермента ЛДГ-5 увеличивалось. Отмечено увеличение активности ЛДГ в сердце водяной полевки с возрастом. Обнаруженные межвидовые различия обсуждаются в связи с адаптацией грызунов к условиям обитания – гибернации и полуводному образу жизни.

 


Ключевые слова


лактатдегидрогеназа; изоферменты; адаптация; ныряние; гибернация; онтогенез.

Полный текст:

PDF

Литература


Антонова Е. П., Сергина С. Н., Илюха В. А., Унжаков А. Р., Якимова А. Е., Белкин В. В. Лактатдегидрогеназная система в тканях мелких млекопитающих (Mammalia: Rodentia, Chiroptera) // Научная неделя молодых ученых и специалистов в области биологических наук-2017: Материалы межд. конф. (Петрозаводск, 20–25 нояб. 2017 г.). Петрозаводск, 2017. С. 51–58.

Антонова Е. П., Илюха В. А., Сергина С. Н., Унжаков А. Р., Белкин В. В. Изоферменты лактатдегидрогеназы в тканях гибернирующих рукокрылых (Chiroptera) // Биофизика. 2018. Т. 63, № 1, С. 152–159.

Галанцев В. П., Камардина Т. А., Коваленко Р. И. Реакции сердечно-сосудистой систем и биоэнергетический метаболизм в связи с адаптацией к апноэ // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1994. Т. 80, №9. С. 117–123.

Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир. 1983. 197 с.

Этическая экспертиза биомедицинских исследований. Практические рекомендации / Под ред. Ю. Б. Белоусова. М.: Рос. об-во клинич. иссл., 2005. 156 с.

Arai T., Sasaki M., Tanaka J., Oki Y. Characteristics of lactate dehydrogenase isozymes in tissue extracts of herbivorous vole, Microtus arvalis // Nihon Juigaku Zasshi. 1988. Vol. 50, nо. 1. P. 287–90.

Burlington R. F., Sampson J. H. Distribution and activity of lactic dehydrogenase isozymes in tissues from a hibernator and a non-hibernator // Comp. Biochem. Physiol. 1968. Vol. 25. P. 185–192.

Burns J. M., Skomp N., Bishop N., Lestyk K., Hammill M. Development of aerobic and anaerobic metabolism in cardiac and skeletal muscles from harp and hooded seals // J. Exp. Biol. 2010. Vol. 213, nо. 5. P. 740–8. doi: 10.1242/jeb.037929.

Daneshrad Z., Verdys M., Birot O., Troff F., Bigard A. X., Rossi A. Chronic hypoxia delays myocardial lactate dehydrogenase maturation in young rats // Exp. Physiol. 2003. Vol. 88. P. 405–413.

Heldmaier G., Ortmann S., Elvert R. Natural hypometabolism during hibernation and daily torpor in mammals // Respir. Physiol. Neurobiol. 2004. Vol. 141. P. 317–329. doi: 10.1016/j.resp.2004.03.014

Hindle A. G., Senkiw R. W., MacArthur R. A. Body cooling and the diving capabilities of muskrats (Ondatra zibethicus): A test of the adaptive hypothermia hypothesis // Comp. Biochem. Physiol. 2006. Vol. 144A. P. 232–241. doi:10.1016/j. cbpa.2006.03.001.

Hochachka P. W., Somero G. N. Biochemical adaptation: mechanisms and process in physiological evolution. N. Y.: Oxford University Press, 2002. 466 p.

Hoff M. L., Fabrizius A., Folkow L. P., Burmester T. An atypical distribution of lactate dehydrogenase isoenzymes in the hooded seal (Cystophora cristata) brain may reflect a biochemical adaptation to diving // J. Comp. Physiol. B. 2016. Vol. 186, nо. 3. P. 373–86. doi: 10.1007/s00360-015-0956-y.

Karlsson J., Frith K., Sjödin B. Distribution of LDH-isozymes in human skeletal muscle // Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1974. Vol. 33. P. 307–312.

Lee M., Choi I., Park K. Activation of stress signaling molecules in bat brain during arousal from hibernation // Journal of Neurochemistry. 2002. Vol. 82. P. 867–873.

MacArthur R. A., Humphries M. M., Fines G. A., Campbell K. L. Body oxygen stores, aerobic dive limits, and the diving abilities of juvenile and adult muskrats (Ondatra zibethicus) // Physiol. Biochem. Zool. 2001. Vol. 74. P. 178–190.

MacArthur R. A., Weseen G. L., Campbell K. L. Diving experience and the aerobic dive capacity of muskrats: does training produce a better diver? // J. Exp. Biol. 2003. Vol. 206. P. 1153–1161. doi:10.1242/jeb.00221.

Marieze V. L., Briand M., Badaoui S., Dadet M.-H., Briand Y. Expression of lactic dehydrogenase isoenzymes in rabbit muscle during development // International Journal of Biochemistry. 1994. Vol. 26, nо. 4. P. 491–495.

Moon T. W. Enzymes of heterotherms" LDH of hibernating and normothermic little brown bats, myotis lucifugus //Comp. Biochem. Physiol. 1978. Vol. 59B. P. 183–190.

Noren S. R., Iverson S. J., Boness D. J. Development of the blood and muscle oxygen stores in gray seals (Halichoerus grypus): Implications for juvenile diving capacity and the necessity of a terrestrial postweaning fast // Physiol. Biochem. Zool. 2008. Vol. 78, nо. 4. P. 482–490. doi: 10.1086/430228.

Rossignol F., Solares M., Balanza E., Coudert J., Clottes E. Expression of lactate dehydrogenase A and B genes in different tissues of rats adapted to chronic hypobaric hypoxia // J. Cell. Biochem. 2003. Vol. 89, nо. 1. P. 67–79. doi: 10.1002/jcb.10484.

Semenza G. L., Roth P. H., Fang H. M., Wang G. L. Transcriptional regulation of genes encoding glycolytic enzymes by hypoxia-inducible factor 1 // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 23757–23763.

Sergina S., Antonova E., Ilyukha V. Łapiński S., Lis M., Niedbała P., Unzhakov A., Belkin V. Biochemical adaptations to dive-derived hypoxia/reoxygenation in semiaquatic rodents // Comp. Biochem. Physiol. B. 2015. Vol. 190. Р. 37–45. doi: 10.1016/j.cbpb.2015.08.012.

Storey K. B. Comparative enzymology – new insights from studies of an “old” enzyme, lactate dehydrogenase // Comp. Biochem. Physiol. B. 2016. Vol. 199. P. 13–20. doi: 10.1016/j.cbpb.2015.12.004

Sun S. Z., Wei L., Wei D. B., Wang D. W., Ma B. Y. Differences of glycolysis in skeletal muscle and lactate metabolism in liver between plateau zokor (Myospalax baileyi) and plateau pika (Ochotona curzoniae) // Sheng Li Xue Bao. 2013. Vol. 65, nо. 3. P. 276–84.

Washington T. A., Healey J. M., Thompson R. W., Lowe L. L., Carson J. A. Lactate dehydrogenase regulation in aged skeletal muscle: Regulation by anabolic steroids and functional overload // Exp. Gerontol. 2014. Vol. 57. P. 66–74. doi: 10.1016/j.exger.2014.05.003.

Wang Y., Wei L., Wei D., Li X., Xu L., Wei L. Enzymatic kinetic properties of the lactate dehydrogenase isoenzyme C4 of the plateau pika (Ochotona curzoniae) // Int. J. Mol. Sci. 2016. Vol. 17, nо. 1. P. 39. doi: 10.3390/ijms17010039.

Wieme R. Studies on Agar-gel Electrophoresis. Arsoia Uitgaven N.V. Stoffstraat Publ., Brussels. 1959.

Wilhelm Filho D., Sell F., Ribeiro L., Ghislandi M., Carrasquedo F., Fraga C. G., Wallauer J. P., Simões-Lopes P. C., Uhart M. M. Comparison between the antioxidant status of terrestrial and diving mammals // Comp. Biochem. Physiol. 2002. Vol. 133, nо. 3. P. 885–892.

Zenteno-Savín T., Clayton-Hernandez E., Elsner R. Diving seals: are they a model for coping with oxidative stress? // Comp. Biochem. Physiol. 2002. V. 133C, nо. 4. P. 527–536.

References in English

Antonova E. P., Sergina S. N., Iljuha V. A., Unzhakov A. R., Jakimova A. E., Belkin V. V. Laktatdegidrogenaznaja sistema v tkanjah melkih mlekopitajushhih (Mammalia: Rodentia, Chiroptera) [Lactate dehydrogenase system in tissues of small mammals (Mammalia: Rodentia, Chiroptera)] // Nauchnaja nedelja molodyh uchenyh i specialistov v oblasti biologicheskih nauk-2017: Materialy mezhd. konf. (Petrozavodsk, 20–25 nojab. 2017 g.). Petrozavodsk, 2017. S. 51–58. [Young biologists science week-2017: abstracts of conference (Petrozavodsk, Novem. 20–25, 2017]. Petrozavodsk, 2017. P. 51–58.

Antonova E. P., Iljuha V. A., Sergina S. N., Unzhakov A. R., Belkin V. V. Izofermenty laktatdegidrogenazy v tkanjah gibernirujushhih rukokrylyh (Chiroptera) [Lactate dehydrogenase isoenzyme patterns in tissues of hibernating bats (Chiroptera)] // Biofizika [Biophysics]. 2018. Vol. 63, nо. 1. P. 152–159.

Galancev V. P., Kamardina T. A., Kovalenko R. I. Reakcii serdechno-sosudistoj sistem i biojenergeticheskij metabolizm v svjazi s adaptaciej k apnoje [Cardiovascular system reactions and bioenergy metabolism in relation to adaptation to apnea]. Fiziol. zhurn. im. I. M. Sechenova [I. M. Sechenov Physiological Journal]. 1994. Vol. 80, no 9. P. 117–123.

Rajder K., Tejlor K. Izofermenty [Isozymes]. Moscow: Mir, 1983. 197 p.

Eticheskaya expertiza biomeditsinskikh issledovanii. Prakticheskie rekomendatsii [Ethical expertise of biomedical research. Practical recommendations]. Moscow: Ros. ob-vo klinich. issl., 2005. 156 p.

Arai T., Sasaki M., Tanaka J., Oki Y. Characteristics of lactate dehydrogenase isozymes in tissue extracts of herbivorous vole, Microtus arvalis // Nihon Juigaku Zasshi. 1988. Vol. 50, nо. 1. P. 287–90.

Burlington R. F., Sampson J. H. Distribution and activity of lactic dehydrogenase isozymes in tissues from a hibernator and a non-hibernator // Comp. Biochem. Physiol. 1968. Vol. 25. P. 185–192.

Burns J. M., Skomp N., Bishop N., Lestyk K., Hammill M. Development of aerobic and anaerobic metabolism in cardiac and skeletal muscles from harp and hooded seals // J. Exp. Biol. 2010. Vol. 213, nо. 5. P. 740–8. doi: 10.1242/jeb.037929.

Daneshrad Z., Verdys M., Birot O., Troff F., Bigard A. X., Rossi A. Chronic hypoxia delays myocardial lactate dehydrogenase maturation in young rats // Exp. Physiol. 2003. Vol. 88. P. 405–413.

Heldmaier G., Ortmann S., Elvert R. Natural hypometabolism during hibernation and daily torpor in mammals // Respir. Physiol. Neurobiol. 2004. Vol. 141. P. 317–329. doi: 10.1016/j.resp.2004.03.014

Hindle A. G., Senkiw R. W., MacArthur R. A. Body cooling and the diving capabilities of muskrats (Ondatra zibethicus): A test of the adaptive hypothermia hypothesis // Comp. Biochem. Physiol. 2006. Vol. 144A. P. 232–241. doi:10.1016/j. cbpa.2006.03.001.

Hochachka P. W., Somero G. N. Biochemical adaptation: mechanisms and process in physiological evolution. N. Y.: Oxford University Press, 2002. 466 p.

Hoff M. L., Fabrizius A., Folkow L. P., Burmester T. An atypical distribution of lactate dehydrogenase isoenzymes in the hooded seal (Cystophora cristata) brain may reflect a biochemical adaptation to diving // J. Comp. Physiol. B. 2016. Vol. 186, nо. 3. P. 373–86. doi: 10.1007/s00360-015-0956-y.

Karlsson J., Frith K., Sjödin B. Distribution of LDH-isozymes in human skeletal muscle // Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1974. Vol. 33. P. 307–312.

Lee M., Choi I., Park K. Activation of stress signaling molecules in bat brain during arousal from hibernation // Journal of Neurochemistry. 2002. Vol. 82. P. 867–873.

MacArthur R. A., Humphries M. M., Fines G. A., Campbell K. L. Body oxygen stores, aerobic dive limits, and the diving abilities of juvenile and adult muskrats (Ondatra zibethicus) // Physiol. Biochem. Zool. 2001. Vol. 74. P. 178–190.

MacArthur R. A., Weseen G. L., Campbell K. L. Diving experience and the aerobic dive capacity of muskrats: does training produce a better diver? // J. Exp. Biol. 2003. Vol. 206. P. 1153–1161. doi:10.1242/jeb.00221.

Marieze V. L., Briand M., Badaoui S., Dadet M.-H., Briand Y. Expression of lactic dehydrogenase isoenzymes in rabbit muscle during development // International Journal of Biochemistry. 1994. Vol. 26, nо. 4. P. 491–495.

Moon T. W. Enzymes of heterotherms" LDH of hibernating and normothermic little brown bats, myotis lucifugus //Comp. Biochem. Physiol. 1978. Vol. 59B. P. 183–190.

Noren S. R., Iverson S. J., Boness D. J. Development of the blood and muscle oxygen stores in gray seals (Halichoerus grypus): Implications for juvenile diving capacity and the necessity of a terrestrial postweaning fast // Physiol. Biochem. Zool. 2008. Vol. 78, nо. 4. P. 482–490. doi: 10.1086/430228.

Rossignol F., Solares M., Balanza E., Coudert J., Clottes E. Expression of lactate dehydrogenase A and B genes in different tissues of rats adapted to chronic hypobaric hypoxia // J. Cell. Biochem. 2003. Vol. 89, nо. 1. P. 67–79. doi: 10.1002/jcb.10484.

Semenza G. L., Roth P. H., Fang H. M., Wang G. L. Transcriptional regulation of genes encoding glycolytic enzymes by hypoxia-inducible factor 1 // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 23757–23763.

Sergina S., Antonova E., Ilyukha V. Łapiński S., Lis M., Niedbała P., Unzhakov A., Belkin V. Biochemical adaptations to dive-derived hypoxia/reoxygenation in semiaquatic rodents // Comp. Biochem. Physiol. B. 2015. Vol. 190. Р. 37–45. doi: 10.1016/j.cbpb.2015.08.012.

Storey K. B. Comparative enzymology – new insights from studies of an “old” enzyme, lactate dehydrogenase // Comp. Biochem. Physiol. B. 2016. Vol. 199. P. 13–20. doi: 10.1016/j.cbpb.2015.12.004

Sun S. Z., Wei L., Wei D. B., Wang D. W., Ma B. Y. Differences of glycolysis in skeletal muscle and lactate metabolism in liver between plateau zokor (Myospalax baileyi) and plateau pika (Ochotona curzoniae) // Sheng Li Xue Bao. 2013. Vol. 65, nо. 3. P. 276–84.

Washington T. A., Healey J. M., Thompson R. W., Lowe L. L., Carson J. A. Lactate dehydrogenase regulation in aged skeletal muscle: Regulation by anabolic steroids and functional overload // Exp. Gerontol. 2014. Vol. 57. P. 66–74. doi: 10.1016/j.exger.2014.05.003.

Wang Y., Wei L., Wei D., Li X., Xu L., Wei L. Enzymatic kinetic properties of the lactate dehydrogenase isoenzyme C4 of the plateau pika (Ochotona curzoniae) // Int. J. Mol. Sci. 2016. Vol. 17, nо. 1. P. 39. doi: 10.3390/ijms17010039.

Wieme R. Studies on Agar-gel Electrophoresis. Arsoia Uitgaven N.V. Stoffstraat Publ., Brussels. 1959.

Wilhelm Filho D., Sell F., Ribeiro L., Ghislandi M., Carrasquedo F., Fraga C. G., Wallauer J. P., Simões-Lopes P. C., Uhart M. M. Comparison between the antioxidant status of terrestrial and diving mammals // Comp. Biochem. Physiol. 2002. Vol. 133, nо. 3. P. 885–892.

Zenteno-Savín T., Clayton-Hernandez E., Elsner R. Diving seals: are they a model for coping with oxidative stress? // Comp. Biochem. Physiol. 2002. V. 133C, nо. 4. P. 527–536.




DOI: http://dx.doi.org/10.17076/them809

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


Лицензия Creative Commons
Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution» («Атрибуция») 4.0 Всемирная.

© Труды КарНЦ РАН, 2014-2018