АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЙКОЦИТОВ АМЕРИКАНСКОЙ НОРКИ (NEOVISON VISON): ГЕНОТИПИЧЕСКИЕ И ВОЗРАСТНЫЕ ОСОБЕННОСТИ

Александра Геннадьевна Кижина, Людмила Борисовна Узенбаева, Владимир Викторович Илюха, Николай Николаевич Тютюнник, Alexandra Kizhina, Lyudmila Uzenbaeva, Vladimir Ilyukha, Nikolai Tyutyunnik

Аннотация


У темно-коричневых (+/+), серебристо-голубых (p/p) и сапфировых (a/a p/p) норок исследовали активность и локализацию ферментов в лейкоцитах крови в различ-
ные периоды постнатального онтогенеза. Работа выполнена цитохимическими и морфометрическими методами с использованием светового микроскопа и компьютерной программы анализа изображений «Видеотест». В распределении пероксидазы, нафтол-AS-D-хлорацетатэстеразы (НХЭ) и щелочной фосфатазы (ЩФ)
в лейкоцитах установлены существенные генотипические различия. Среди исследованных генотипов выделяются носители алеутского гена (a/a) – сапфировые норки, характеризующиеся низкими репродуктивными качествами и высокой постнатальной смертностью. У них в лейкоцитах выявлено значительное увеличение размера и изменение количества пероксидазо- и эстеразопозитивных структур, а также наличие фосфатазонегативных областей в цитоплазме, которые соответствуют аномальным гранулам и свидетельствуют о нарушении гранулогенеза. У норок всех
трех генотипов обнаружено сходство в изменениях с возрастом активности пероксидазы и ЩФ. Наименьшая активность пероксидазы отмечена в период раннего
постнатального онтогенеза, максимальная – в 120‑дневном возрасте. Увеличение активности ЩФ приходилось на фазу активного роста – 60‑й день постнатального онтогенеза. Характер возрастных изменений НХЭ зависел от генотипа норки. Высокий уровень активности НХЭ был выявлен у 4‑дневных щенков сапфировых норок. Наибольшая активность НХЭ у темно-коричневых и серебристо-голубых норок отмечена в 180‑дневном возрасте, тогда как у сапфировых, напротив, наблюдаются минимальные значения в этот период. Динамика активности ферментов в постнатальном онтогенезе у трех исследованных окрасов, по‑видимому, отражает особенности метаболизма в лейкоцитах в различные периоды. Особенности цитохимии лейкоцитов периферической крови у сапфировых норок подтверждают наличие морфофункционального клеточного дефекта, являющегося причиной их низкой резистентности.

Ключевые слова


пероксидаза; нафтол-AS-D-хлорацетат эстераза; щелочная фосфатаза; лейкоциты крови; американская норка (Neovison vison).

Полный текст:

PDF

Литература


Берестов В. А., Кожевникова Л. К. Ферменты крови пушных зверей. Л.: Наука, 1981. 184 с.

Берстон М. Гистохимия ферментов. М.: Мир,

464 с.

Буйкис И. М., Руденс Ю. Ф. Цитохимическое выявление эстераз в клетках периферической крови и костного мозга // Вопросы лейкозологии. 1972. Вып. 2. С. 239–255.

Дубинина Е. Е., Сальникова Л. А., Раменская Н. П., Ефимова Л. Ф. Перекисное окисление и антиокислительная система крови в онтогенезе // Вопросы медицинской химии. 1984. Т. 30, № 5. С. 28–33.

Инюкина Т. А., Гугушвили Н. Н. Оценка неспецифической резистентности организма телят // Ученые записки Казанской государственной академии ветеринарной медицины. 2010. № 200. С. 62–68.

Кижина А. Г. Морфофункциональные особенности лейкоцитов крови и костного мозга (Mustela vison Schr.): автореф. дис. … канд. биол. наук. Петрозаводск, 2011. 22 с.

Колдаева E. M., Милованов Л. В., Трапезов О. В. Породы пушных зверей и кроликов. М.: Колос, 2003. 240 с.

Нагоев Б. С. Очерки о нейтрофильном гранулоците. Нальчик: Эльбрус, 1986. 144 с.

Пальцын А. А. Некоторые вопросы современного учения о полиморфоядерных лейкоцитах // Архив патологии. 1988. Т. 50, № 2. С. 85–90.

Покровский А. А., Тутельян В. А. Лизосомы. М.: Наука, 1976. C. 155–166.

Рендаков Н. Л., Голубева А. Г. Активность лизосомальных протеиназ, структура и функция лейкоцитов у норок с синдромом Чедиак-Хигаши // Материалы Всероссийской конференции молодых исследователей. СПб., 2005. 98 с.

Славинский А. А. Локализация компонентов антибактериальных систем в цитоплазме нейтрофильных лейкоцитов: компьютерный анализ клеточного изображения // Фундаментальные исследования. 2008. № 9. С. 7–8.

Суринов Б. П. Множественные формы щелочной и кислой фосфатаз тканей крыс в постнатальном онтогенезе // Онтогенез. 1977. Т. 8, № 4. С. 377–382.

Хейхоу Ф. Г., Кваглино Д. Гематологическая цитохимия. М.: Медицина, 1983. 320 с.

Шубич Н. Г., Нагоев Б. С. Щелочная фосфатаза лейкоцитов в норме и при патологии. М.: Медицина, 1980. 224 с.

Anistoroaei R., Krogh A. K., Christensen K. A frameshift

mutation in the LYST gene is responsible for the Aleutian color and the associated Chediak-Higashi syndrome in American mink // Anim. Genet. 2013. Vol. 44, no. 2. P. 178–83.

Asif Baig M., Sirasgi A. Chediak Higashi Syndrome masquerading as acute leukemia / Storage disorder – A rare case report // Int. J Res. Med. Sci. 2015. Vol. 3, no. 7. P. 1785–1787.

Borregaard N. The human neutrophil. Function and dysfunction // Eur. J. Haematol. 1988. Vol. 41. P. 401–413. doi 10.1111/j.1600-0609.1988. tb00219.x

Borregaard N., Cowland J. B. Granules of the human neutrophilic polymorphonuclear leukocyte // Blood. 1997. Vol. 89, no. 10. P. 3503–3521.

Boxer L. A., Albertini D. F., Baehner R. L., Oliver J. M.

Impaired microtubule assembly and polymorhonuclear leukocyte function in the Chediak-Higashi syndrome correctable by ascorbic acid // Br. J. Hematol. 1979. Vol. 43, no. 2. P. 207–213. doi: 10.1111/j.1365-2141.1979. tb03743.x

Brandt E. J., Elliott R. W., Swank R. T. Defective lysosomal

enzyme secretion in kidneys of Chediak-Higashi (Beige) mice // J. Cell Biol. 1975. Vol. 67. P. 774–788. doi: 10.1083/jcb.67.3.774

Donato H., Gebara E., de Cosen R. H., Gioseifi O. Leukocyte alkaline activity in the diagnosis of neonatal bacterial infections // Journal of pediatrics. 1979. Vol. 94, no. 2. P. 242–244.

Ferencik M., Stefonovik J., Kotulova D. The activities of elastase and other lysosomal enzymes in professional

phagocytes and mechanism of their release // Acta Biol. Med. Ger. 1982. Vol. 41, no. 1. P. 31–34.

Haliotis T., Roder J., Klein M. et al. Chediak-Higashi gene in humans I. Impairment of natural-killer function // J. Exp. Med. 1980. Vol. 151. P. 1049–1058. doi: 10.1084/jem.151.5.1039

Kunieda T., Nakagiri M., Takami M. et al. Cloning of bovine LYST gene and identification of a missense mutation associated with Chediak-Higashi syndrome of cattle // Mammalian Genome. 1999. Vol. 10. P. 1146–1149. doi: 10.1007/s003359901181

Merino F., Klein G. O., Henle W. et al. Elevated antibody titers to Epstein-Barr virus and low natural-killer activity in patients with Chediak-Higashi syndrome // Clin. Immunol. Immunopaphol. 1983. Vol. 27. P. 326–339. doi: 10.1016/0090-1229(83)90085-5

Ness N., Lium B., Sjaastad Ø. et al. A norwegian pearl fox (omberg pearl) with Chediak Higashi syndrome and its relationship to other pearl-mutations // Scientifur. 1985. Vol. 9, no. 3. P. 197–199.

Reissmam M., Ludwig A. Pleiotropic effects of coat colour-associated mutations in humans, mice and other mammals // Seminars in Cells and DevelopmentalBiology. 2013. Vol. 24. P. 576–86. doi: 10.1016/j.semcdb.2013.03.014

Root R. K., Rosenthal A. S., Balestra D. J. Abnormal bactericidal, metabolic, and lysosomal functions of CHS leukocytes // J. Clin. Invest. 1972. Vol. 51, no. 3. P. 649–665. doi: 10.1172/JCI106854

Runkel F., Bussow H., Seburn K. L. et al. Grey, a novelmutation in the murine Lyst gene, causes the beige phenotype by skipping of exon 25. 2006. Mammalian Genome. Vol. 17. P. 203–210. doi: 10.1007/s00335‑005‑0015‑1

Saxena R. K., Saxena Q. B., Adler W. H. Defective

T-cell response in beige mutant mice // Nature. 1982.

Vol. 295. P. 240–241. doi: 10.1038/295240a0

Stossel T. P., Root R. K., Vaughan M. Phagocytosis in chronic granulomatous disease and the Chediak-Higashi syndrome // N. Engl. J. Med. 1972. Vol. 286, no. 3. P. 120–123. doi: 10.1056/NEJM197201202860302

Takeuchi K. H., McGarry M. P., Swank R. T. Elastase and cathepsin G activities are present in immature bone marrow neutrophils and absent in late marrow and circulating neutrophils of beige (Chediak-Higashi) mice // J. Exp. Med. 1987. Vol. 166. P. 1362–1376. doi:10.1084/jem.166.5.1362

Zarzour W., Kleta R., Frangoul H. et al. Two novel CHS1 (LYST) mutations: Clinical correlations in an infant with Chediak – Higashi syndrome // Mol. Genet. Metab. 2005. Vol. 85. P. 125–132. doi: 10.1016/j.ymgme.2005.02.011

REFERENCES in ENGLISH

Berestov V. A., Kozhevnikova L. K. Phermenti krovi pushnih zverey [Blood enzymes of fur animals]. Leningrad: Nauka, 1981. 184 p.

Berston M. Gistokhimiya fermentov [Histochemistry

of enzymes]. Moscow: Mir, 1965. 464 p.

Buykis I. M., Rudens Yu. F. Tsitohimicheskoe vyiyavlenie

esteraz v kletkah perifericheskoy krovi i kostnogo mozga [Cytochemichal determination of esterase in peripheral blood and bone marrow cells]. Voprosyi leykozologii [Problems of Leucosology]. 1972. Iss. 2. P. 239–255.

Dubinina E. E., Salnikova L. A., Ramenskaya N. P., Efimova L. F. Perekisnoe okislenie i antiokislitelnaya sistema krovi v ontogeneze [Peroxidation and antioxidant system of blood in ontogenesis]. Voprosyi meditsinskoy himii [Problems of Medical Chemistry]. 1984. Vol. 30, no. 5. P. 28–33.

Heyhou F. G., Kvaglino D. Gematologicheskaya tsitohimiya

[Hematological cytochemistry]. Moscow: Meditsina, 1983. 320 p.

Inyukina T. A., Gugushvili N. N. Otsenka nespetsificheskoy

rezistentnosti organizma telyat [Estimation of nonspecific resistance of a calf organism]. Uchenyie zapiski Kazanskoy gosudarstvennoy akademii veterinarnoy meditsinyi [Scientific Notes of Kazan Bauman State Acad. of Vet. Medicine Journal]. 2010. No. 200. P. 62–68.

Kizhina A. G. Morfofunktsionalnyie osobennosti leykotsitov

krovi i kostnogo mozga (Mustela vison Schr.)

[Morphofunctional features of blood and bone marrow

leucocytes in minks (Mustela vison Schr): Summary

of PhD (Cand. of Biol.) thesis. Petrozavodsk, 1985.

p.

Koldaeva E. M., Milovanov L. V., Trapezov O. V. Porody

pushnyih zverey i krolikov [Breeds of fur animals and rabbits]. Moscow: Kolos, 2003. 240 p.

Nagoev B. S. Ocherki o neytrofilnom granulotsite [Essays on neutrophilic granulocyte]. Nalchik: Elbrus, 1986. 144 p.

Paltsyin A. A. Nekotoryie voprosyi sovremennogo

ucheniya o polimorfoyadernyih leykotsitah [Some issues

of a modern theory of polymorphonuclear leucocytes].

Arh. Patol. 1988. Vol. 50, no. 2. P. 85–90.

Pokrovsky A. A., Tutelyan V. A. Lysosomy [Lysosomes].

Ed. S. E. Severin. Moscow: Nauka, 1976. P. 155–166.

Rendakov N. L., Golubeva A. G. Aktivnost lizosomalnyih

proteinaz, struktura i funktsiya leykotsitov u norok s sindromom Chediak-Higashi [Activity of lysosomal

proteinases, structure and function of leucocytes in minks with Chediak-Higashi syndrome]. Materialyi Vserossiyskoy konferentsii molodyih issledovateley [Proceedings of All-Russian Conference of Young Researchers]. St. Petersburg, 2005. 98 p.

Slavinskiy A. A. Lokalizatsiya komponentov antibakterialnyih

sistem v tsitoplazme neytrofilnyih leykotsitov:

kompyuternyiy analiz kletochnogo izobrazheniya [Localization

of the antibacterial systems components in the cytoplasm of neutrophilic leucocytes: computer analysis of a cell image]. Fundamentalnyie issledovaniya [Fundamental Research]. 2008. No. 9. P. 7–8.

Surinov B. P. Mnozhestvennyie formy schelochnoy

i kisloy fosfataz tkaney kryis v postnatalnom ontogeneze

[Multiple forms of alkaline and acid phosphatases of rat

tissues in postnatal ontogenesis]. Ontogenez [Russian

Journal of Developmental Biology]. 1977. Vol. 8, no. 4.

P. 377–382.

Shubich N. G., Nagoev B. S. Schelochnaya fosfataza

leykotsitov v norme i pri patologii [Alkaline phosphatase

of leucocytes in normal and pathological conditions].

Moscow: Meditsina, 1980. 224 p.

Anistoroaei R., Krogh A. K., Christensen K. A frameshift

mutation in the LYST gene is responsible for the Aleutian color and the associated Chediak-Higashi syndrome in American mink. Anim. Genet. 2013. Vol. 44, no. 2. P. 178–83.

Asif Baig M., Sirasgi A. Chediak Higashi Syndrome

masquerading as acute leukemia / Storage disorder – A rare case report. Int. J. Res. Med. Sci. 2015. Vol. 3, no. 7. P. 1785–1787.

Borregaard N. The human neutrophil. Function and dysfunction. Eur. J. Haematol. 1988. Vol. 41. P. 401–413. doi 10.1111/j.1600-0609.1988.tb00219.x

Borregaard N., Cowland J. B. Granules of the human neutrophilic polymorphonuclear leukocyte. Blood. 1997. Vol. 89, no. 10. P. 3503–3521.

Boxer L. A., Albertini D. F., Baehner R. L., Oliver J. M. Impaired microtubule assembly and polymorhonuclear leukocyte function in the Chediak-Higashi syndrome correctable by ascorbic acid. Br. J. Hematol. 1979. Vol. 43, no. 2. P. 207–213. doi: 10.1111/j.1365-2141.1979.tb03743.x

Brandt E. J., Elliott R. W., Swank R. T. Defective lysosomal enzyme secretion in kidneys of Chediak-Higashi (Beige) mice. J. Cell Biol. 1975. Vol. 67. P. 774–788. doi: 10.1083/jcb.67.3.774

Donato H., Gebara E., de Cosen R. H., Gioseifi O.

Leukocyte alkaline activity in the diagnosis of neonatal bacterial infections. Journal of pediatrics. 1979. Vol. 94, no. 2. P. 242–244.

Ferencik M., Stefonovik J., Kotulova D. The activities of elastase and other lysosomal enzymes in professional phagocytes and mechanism of their release. Acta Biol. Med. Ger. 1982. Vol. 41, no. 1. P. 31–34.

Haliotis T., Roder J., Klein M., Ortaldo J., Fauci A. S., Herberman R. B. Chediak-Higashi gene in humans I. Impairment of natural-killer function. J. Exp. Med. 1980. Vol. 151. P. 1049–1058. doi: 10.1084/jem.151.5.1039

Kunieda T., Nakagiri M., Takami M., Ide H., Ogawa H. Cloning of bovine LYST gene and identification of a missense mutation associated with Chediak-Higashi syndrome of cattle. Mammalian Genome. 1999. Vol. 10. P. 1146–1149. doi: 10.1007/s003359901181

Merino F., Klein G. O., Henle W., Ramirez-Duque P., Forsgren M., Amestry C. Elevated antibody titers to Epstein-Barr virus and low natural-killer activity in patients with Chediak-Higashi syndrome. Clin. Immunol. Immunopaphol. 1983. Vol. 27. P. 326–339. doi: 10.1016/0090-1229(83)90085-5

Ness N., Lium B., Sjaastad Ø., Blom A., Lohi O. A norwegian pearl fox (omberg pearl) with Chediak Higashi syndrome and its relationship to other pearl-mutations. Scientifur. 1985. Vol. 9, no. 3. P. 197–199.

Reissmam M., Ludwig A. Pleiotropic effects of coat colour-associated mutations in humans, mice and other mammals. Seminars in Cells and Developmental Biology. 2013. Vol. 24. P. 576–86. doi: 10.1016/j.semcdb.2013.03.014

Root R. K., Rosenthal A. S., Balestra D. J. Abnormal bactericidal, metabolic, and lysosomal functions of CHS leukocytes. J. Clin. Invest. 1972. Vol. 51, no. 3. P. 649–665. doi: 10.1172/JCI106854

Runkel F., Bussow H., Seburn K. L., Cox G. A., Ward D. M., Kaplan J., Franz T. Grey, a novelmutation in the murine Lyst gene, causes the beige phenotype by skipping of exon 25. 2006. Mammalian Genome. Vol. 17. P. 203–210. doi: 10.1007/s00335‑005‑0015‑1

Saxena R. K., Saxena Q. B., Adler W. H. Defective T-cell response in beige mutant mice. Nature. 1982. Vol. 295. P. 240–241. doi: 10.1038/295240a0

Stossel T. P., Root R. K., Vaughan M. Phagocytosis in chronic granulomatous disease and the Chediak-Higashi syndrome. N. Engl. J. Med. 1972. Vol. 286, no. 3. P. 120–123. doi: 10.1056/NEJM197201202860302

Takeuchi K. H., McGarry M. P., Swank R. T. Elastase and cathepsin G activities are present in immature bone marrow neutrophils and absent in late marrow and circulating neutrophils of beige (Chediak-Higashi) mice. J. Exp. Med. 1987. Vol. 166. P. 1362–1376. doi: 10.1084/jem.166.5.1362

Zarzour W., Kleta R., Frangoul H., Suwannarat P., Jeong A., Kime S. Y., Wayne A. S., Gunay-Aygun M., White J., Filipovich A., Gahl W. A. Two novel CHS1 (LYST) mutations: Clinical correlations in an infant with Chediak – Higashi syndrome. Mol. Genet. Metab. 2005. Vol. 85. P. 125–132. doi: 10.1016/j.ymgme.2005.02.011




DOI: http://dx.doi.org/10.17076/eb435

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


© Труды КарНЦ РАН, 2014-2019