ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЕ ЭФФЕКТЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА С ШУНГИТОВЫМ НАНОУГЛЕРОДОМ

Горюнов Андрей Сергеевич, Сергей Павлович Рожков, Суханова Галина Антоновна, Борисова Александра Григорьевна, Andrey Goryunov, Sergey Rozhkov, Galina Sukhanova, Alexandra Borisova

Аннотация


Особенности механизма биоактивности шунгитового наноуглерода (ShC), как новой ультрадисперсной формы углерода, представляют большой интерес с точки зрения биомедицинских приложений наноматериала и охраны окружающей среды. Термодинамические эффекты взаимодействия ShC с сывороточным альбумином (СА) человека в водной нанодисперсии исследовались методом дифференциальной сканирующей калориметрии в аспекте молекулярной структуры и фракционного состава белка. Путем деконволюции кривой денатурации альбумина на основе гауссовых функций проанализированы характеристики (температуры, энтальпии) отдельных эндотермических переходов белка. Установлено, что основным эффектом взаимодействия СА и ShC в растворе является увеличение разницы температур индивидуальных переходов, причем общей тепловой дестабилизации белка не
происходит, хотя имеет место частичная дестабилизация. Этот результат не может быть следствием изменения внутримолекулярных междоменных взаимодействий в белковых макромолекулах при межмолекулярных взаимодействиях с ShC из‑за доступности поверхности наночастиц лишь малой доле общего белка в нанодисперсии. Показано, что в основе наблюдаемых эффектов лежит влияние ShC на соотношение белковых фракций с разным содержанием жирных кислот (ЖК) через воздействие на часть ЖК в центрах связывания на белке и их переход на наночастицы. При этом, вероятно, имеет место конкуренция белка и наноуглерода за ЖК, при которой определяющую роль может играть соотношение их концентраций в дис-
персии. Значение такой конкуренции связано с ее возможным использованием для воздействия на транспортную функцию сывороточного альбумина по отношению к ЖК.


Ключевые слова


белок; водная нанодисперсия углерода; дифференциальная сканирующая калориметрия; жирные кислоты

Полный текст:

PDF

Литература


Рожкова Н. Н. Наноуглерод шунгитов. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 2011. 100 с.

Степуро И. И. Лапшина Е. А., Чайковская Н. А. Исследование тепловой денатурации сывороточного альбумина человека в водно-спиртовых и водно-солевых растворах в присутствии органических лигандов // Молекулярная биология. 1991. Т. 25. С. 337-347.

Тиктопуло Е. И., Привалов П. Л., Борисенко С. Н., Троицкий Г. В. Микрокалориметрическое исследование доменной структуры альбумина // Мол. биология. 1985. Т. 19, № 4. С. 1072-1078.

Brandes N., Welzel P. B., Werner C., Kroh L. W. Adsorption-induced conformational changes of proteins onto ceramic particles: differential scanning calorimetry and FTIR analysis // J. Colloid Interface Sci. 2006. V.299, No 1. P.56-69. doi: 10.1016/j.jcis.2006.01.065

Gossmann R., Fahrländer E., Hummel M., Mulaca D., Brockmeyerb J., Langer K. Comparative examination of adsorption of serum proteins on HSA- and PLGA-based nanoparticles using SDS-PAGE and LC-MS // Eur. J. Pharm. Biopharm. 2015. Vol. 93. P. 80-87. doi:10.1016/j.ejpb.2015.03.021.

Narayanan S. S., Sarkar R., Pal S. K. Structural and Functional Characterization of Enzyme-Quantum Dot Conjugates: Covalent Attachment of CdS Nanocrystal to α-Chymotrypsin // J. Phys. Chem. C. 2007. Vol. 111, No 31. P. 11539-11543. doi: 10.1021/jp072636j.

Privalov P. L. Stability of proteins. Proteins which do not present a single cooperative system //Adv. Prot. Chem. 1982. Vol. 35. P. 1-104. doi:10.1016/S0065-3233(08)60468-4.

Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Interaction of shungite carbon nanoparticles with blood protein and cell components // Rus. J. Gen. Chem. 2013. Vol. 83, No 13. P. 2585–2595. doi: 10.1134/S1070363213130021.

Rozhkova N. N., Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Natural graphene based shungite nanocarbon // Carbon nanomaterials sourcebook. Graphene, fullerenes, nanotubes, and nanodiamond. Vol. I / Ed. K. D. Sattler. Boca Raton, CRC Press Taylor and Francis Group, 2016. P. 153–176. doi:10.1201/b19679-9

Wang Z., Zhu W., Qiu Y., Yi X., von dem Bussche A., Kane A., Gao H., Koski K., Hurt R. Biological and environmental interactions of emerging two-dimensional nanomaterials // Chem. Soc. Rev. 2016. Vol. 45, No 6. P. 1750-1780. doi: 10.1039/c5cs00914f.

REFERENCES in ENGLISH

Rozhkova N. N. Nanouglerod shungitov [Shungite nanocarbon]. Petrozavodsk: KarRC of RAS, 2011. 100 p.

Stepuro I. I., Lapshina E. A., Chaykovskaya N. A.

Issledovanie teplovoy denaturatsii syvorotochnogo albumina

cheloveka v vodno-spirtovyh i vodno-solevyh rastvorah

v prisutstvii organicheskih ligandov [Study of heatdenaturation of human serum albumin in water-alcohol and water-salt solutions in the presence of organic ligands]. Molekulyarnaya biologiya [Molecular Biology]. 1991. Vol. 25. P. 337–347.

Tiktopulo E. I., Privalov P. L., Borisenko S. N., Troitsky G. V. Mikrokalorimetricheskoe issledovaniedomennoj struktury albumina [Microcalorimetric study of the domain structure of serum albumin]. Molekulyarnaya biologiya [Molecular Biology]. 1985. Vol. 19, no. 4. P. 1072–1078.

Brandes N., Welzel P. B., Werner C., Kroh L. W.

Adsorption-induced conformational changes of proteins onto ceramic particles: differential scanning calorimetry and FTIR analysis. J. Colloid Interface Sci. 2006. Vol. 299, no. 1. P. 56–69. doi: 10.1016/j.jcis.2006.01.065

Gossmann R., Fahrländer E., Hummel M., Mulaca D., Brockmeyer J., Langer K. Comparative examination

of adsorption of serum proteins on HSAand PLGA-based nanoparticles using SDS-PAGE and LC-MS. Eur. J. Pharm. Biopharm. 2015. Vol. 93. P. 80–87. doi: 0.1016/j.ejpb.2015.03.021

Narayanan S. S., Sarkar R., Pal S. K. Structural and

Functional Characterization of Enzyme-Quantum Dot

Conjugates: Covalent Attachment of CdS Nanocrystal

to α-Chymotrypsin. J. Phys. Chem. 2007. C. Vol. 111,

no. 31. P. 11539–11543. doi: 10.1021/jp072636j

Privalov P. L. Stability of proteins. Proteins which do not present a single cooperative system. Adv. Prot. Chem. 1982. Vol. 35. P. 1–104. doi: 10.1016/S0065-3233(08)60468-4

Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Interaction of shungite

carbon nanoparticles with blood protein and cell components. Rus. J. Gen. Chem. 2013. Vol. 83, no. 13. P. 2585–2595. doi: 10.1134/S1070363213130021

Rozhkova N. N., Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Natural graphene based shungite nanocarbon. Carbon nanomaterials sourcebook. Graphene, fullerenes, nanotubes, and nanodiamonds. Ed. K. D. Sattler. Boca Raton, CRC Press Taylor and Francis Group, 2016. Vol. I. P. 153–176. doi: 10.1201/b19679-9

Wang Z., Zhu W., Qiu Y., Yi X., von dem Bussche A.,

Kane A., Gao H., Koski K., Hurt R. Biological and environmental

interactions of emerging two-dimensional nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 2016. Vol. 45, no. 6. P. 1750–1780. doi: 10.1039/c5cs00914f




DOI: http://dx.doi.org/10.17076/eb428

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


© Труды КарНЦ РАН, 2014-2019