АКТИВНОСТЬ ЛИЗОСОМАЛЬНЫХ ПРОТЕИНАЗ (КАТЕПСИНОВ В И D) В МЫШЦАХ МОЛОДИ (0+, 1+ 2+) АТЛАНТИЧЕСКОГО ЛОСОСЯ ИЗ Р. ВАРЗУГА
Аннотация
В статье представлены результаты экспериментальных исследований по изменению активности лизосомальных протеиназ в мышцах молоди атлантического лосося на ранних стадиях онтогенеза. Исследованы основные протеолитические ферменты лизосом (катепсины В и D), которые являются важнейшими участниками лизосомально-аутофагической системы клетки и различаются по химизму катализа, рН оптимуму, субстратной специфичности, отношению к ингибиторам, функциональной активности. Показана сравнительно высокая активность основной эндопротеиназы лизосом аспартатного типа - катепсина D на начальном этапе постэмбрионального развития лосося (сеголетки - 0+), что указывает на ведущую роль именно этого фермента в полной деградации белка (гидролизе пептидных связей по всей длине пептидной молекулы белка), необходимого для обеспечения аминокислотами и пептидами для поддержания гомеостаза молоди сразу после выклева, в период, когда собственные биосинтезы еще не установились. Активность цистеинзависимой протеиназы лизосом - катепсина В возрастает по мере развития молоди лосося от стадии 0+ (сеголетки) до стадии 2+ (пестрятки), что указывает на интенсификацию реакций ограниченного протеолиза в связи с усилением собственных биосинтезов белка, следствием чего является ускорение темпов роста молоди. Разнонаправленное изменение активности основных протеиназ лизосом (повышение активности катепсина В и снижение активности катепсина D) в мышцах атлантического лосося в процессе раннего роста и развития (0+, 1+, 2+), указывает на стадиоспецифичный характер участия этих гидролаз во внутриклеточном протеолизе в процессах интенсивного роста и развития молоди лосося после выклева и выхода из нерестовых гнезд.
Ключевые слова
Полный текст:
PDFЛитература
Дин Р. Процессы распада в клетке. М.: Мир 1980. 120с.
Лысенко Л.А., Н.Н. Немова, Н.П. Канцерова. Протеолитическая регуляция биологических процессов. – Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 2011. – 480 c.
Немова Н.Н. Высоцкая Р.У. Биохимическая индикация состояния рыб. М.: Наука, 2004. 216 с.
Нефедова З.А., Мурзина С.А., Веселов А.Е., Рипатти П.О., Немова Н.Н. Разнокачественность липидных и жирнокислотных спектров у сеголеток лосося атлантического лосося Salmo salar L., различающихся размерно-весовыми характеристиками // Сибирский экологический журнал. 4. 2014. C. 639-645.
Шустов Ю. А. Экология молоди атлантического лосося. Петрозаводск: Карелия, 1983. 152 с.
Шустов Ю.А., Барышев И.А., Белякова Е.Н. Особенности питания
молоди атлантического лосося Salmo salar L. в субарктической реке Варзуга и её малых притоков (Кольский полуостров) // Журнал «Биология внутренних вод». – 2012. – №3. – С. 66-70.
Anson M.L. The estimation of pepsin, tripsin, papain, and cathepsin with hemoglobin.// J.Gen. Physiol. 1938. V.22. P.79-89.
Barrett AJ, Heath M (1977). Lysosomal enzymes. In: Dingle JT (ed.) Lysosomes. A Laboratory handbook, Amsterdam, 1977. pp. 19-27.
Bohley P. Intracellular proteolysis // Hydrolytic enzymes. Biomedical division. P. 1987. P. 307-332.
Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72. – P. 248-254.
Ling C. Min Z., Li S. Identification and expressional analysis of two cathepsins from half-smooth tongue sole (Cynoglossus semilaevis) // Fish & Shellfish Immunology. Vol. 31. Issue 6. 2011. P.1270-1277. doi: 10.1016/j.fsi.2011.09.012. Epub 2011 Sep 16.
Matsuda K, Misaka E. Studies on cathepsins of rat liver lysosomes. I. Purification and multiple forms. // J Biochem. 1974 Sep; 76(3):639-49.
Messina M, Tessitore L, Musi M, Baccino FM, Fiszer-Szafarz B, Nadal C. Lysosomal hydrolase activities in the developing rat liver. //Boll Soc Ital Biol Sper. 1980 Jan 15; 56(1):27-32.
Mommsen T.P. Paradigms of growth in fish // Comp. Biochem. Physiol. B Biochem. Mol. Biol. 2001 Jun; 129(2-3):207-19.
Mommsen T.P. Salmon spawning migration and muscle protein metabolism: the August Krogh principle at work. //Comp.Biochem. Physiol. B. 2004. V. 139(3). P. 383-400.
Salem M., Kenney B., Rexroad C., Yao J. Molecular characterization of muscle atrophy and proteolysis associated with spawning in rainbow trout. //Comp. Biochem. Physiol. D. 2006. V.1. P. 227-237. doi: 10.1016/j.cbd.2005.12.003. Epub 2006 Feb 7.
Seiliez I., Gabillard J.C., Riflade M., Sadoul B., Dias K., Averous J., Tesseraud S., Skiba S., Panserat S. Amino acids downregulate the expression of several autophagy-related genes in rainbow trout
myoblasts. // Autophagy 2012. V.136. P. 393-401.
Seiliez I., Dias K., Cleveland B.M. Contribution of the autophagy-lysosomal and ubiquitin-proteasomal proteolytic systems to total proteolysis in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) myotubes. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2014. V. 307. p. 1330-1337. doi: 10.1152/ajpregu.00370.2014. Epub 2014 Oct 1.
REFERENCES in ENGLISH
Din R. Processy raspada v kletke. M.: Mir 1980. 120s.
Lysenko L.A., N.N. Nemova, N.P. Kancerova. Proteoliticheskaja reguljacija biologicheskih processov. – Petrozavodsk: Karel'skij nauchnyj centr RAN, 2011. – 480 c.
Nemova N.N.. Vysockaja R.U. Biohimicheskaja indikacija sostojanija ryb. M.: Nauka, 2004. 216 s.
Shuster Ju. A. Jekologija molodi atlanticheskogo lososja. Petrozavodsk: Karelija, 1983. 152 s.
Shustov Ju.A., Baryshev I.A., Beljakova E.N. Osobennosti pitanija molodi atlanticheskogo lososja Salmo salar L. v subarkticheskoj reke Varzuga i ejo malyh pritokov (Kol'skij poluostrov) // Zhurnal «Biologija vnutrennih vod». – 2012. – № 3. – S. 66-70.
Anson M.L. The estimation of pepsin, tripsin, papain, and cathepsin with hemoglobin.// J.Gen. Physiol. 1938. V. 22. P. 79-89.
Barrett AJ, Heath M. Lysosomal enzymes. In: Dingle JT (ed.) Lysosomes. A Laboratory handbook, Amsterdam, 1977. pp. 19-27.
Bohley P. Intracellular proteolysis // Hydrolytic enzymes. Biomedical division. P. 1987. P. 307-332.
Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72. – P. 248-254.
Ling C. Min Z., Li S. Identification and expressional analysis of two cathepsins from half-smooth tongue sole (Cynoglossus semilaevis) // Fish & Shellfish Immunology. Vol. 31. Issue 6. 2011. P.1270-1277. doi: 10.1016/j.fsi.2011.09.012. Epub 2011 Sep 16.
Matsuda K, Misaka E. Studies on cathepsins of rat liver lysosomes. I. Purification and multiple forms. // J Biochem. 1974 Sep; 76(3):639-49.
Messina M, Tessitore L, Musi M, Baccino FM, Fiszer-Szafarz B, Nadal C. Lysosomal hydrolase activities in the developing rat liver. //Boll Soc Ital Biol Sper. 1980 Jan 15; 56(1):27-32.
Mommsen T.P. Paradigms of growth in fish // Comp. Biochem. Physiol. B Biochem. Mol. Biol. 2001 Jun;129 (2-3):207-19.
Mommsen T.P. Salmon spawning migration and muscle protein metabolism: the August Krogh principle at work. //Comp.Biochem. Physiol. B. 2004. V. 139(3). P. 383-400.
Salem M., Kenney B., Rexroad C., Yao J. Molecular characterization of muscle atrophy and proteolysis associated with spawning in rainbow trout. //Comp. Biochem. Physiol. D. 2006. V.1. P. 227-237. doi: 10.1016/j.cbd.2005.12.003. Epub 2006 Feb 7.
Seiliez I., Gabillard J.C., Riflade M., Sadoul B., Dias K., Averous J., Tesseraud S., Skiba S., Panserat S. Amino acids downregulate the expression of several autophagy-related genes in rainbow trout myoblasts. //Autophagy. 2012. V.136. P. 393-401.
Seiliez I., Dias K., Cleveland B.M. Contribution of the autophagy-lysosomal and ubiquitin-proteasomal proteolytic systems to total proteolysis in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) myotubes. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2014. V. 307. p. 1330-1337. doi: 10.1152/ajpregu.00370.2014. Epub 2014 Oct 1.
DOI: http://dx.doi.org/10.17076/eb237
Ссылки
- На текущий момент ссылки отсутствуют.
© Труды КарНЦ РАН, 2014-2019