ТЕРМОДИНАМИЧЕСКОЕ СРОДСТВО К РАСТВОРИТЕЛЮ КАК КРИТЕРИЙ КРИТИЧЕСКИХ ТЕМПЕРАТУР РАСТВОРЕНИЯ БЕЛКОВЫХ МАКРОМОЛЕКУЛ

Сергей Павлович Рожков, Андрей Сергеевич Горюнов, Sergey Rozhkov

Аннотация


В связи с сопряженностью внутри- и межмолекулярных взаимодействий в белковых системах фазовые превращения белковых растворов, интерес к которым обусловлен их значением для биотехнологии и биомедицины, должны быть проанализированы с точки зрения их взаимосвязи с фазовыми превращениями структуры белковых молекул, в частности на основе данных о термодинамических функциях. Температурные тренды стандартных термодинамических функций нативного (N) и денатурированного (D) белка в растворе рассмотрены в рамках представлений об избыточных функциях смешения, характеризующих термодинамическое сродство молекул белка к растворителю. Построены термодинамические функции смешения белков в N и D состояниях на основе микрокалориметрических данных. Показано, что характер изменения с температурой энтальпии, энтропии и свободной энергии белка свидетельствует о теоретически возможном наличии в его растворе как верхней, так и нижней критических температур растворения (смешения). На это ранее имелись для некоторых белков в специальных условиях (состав растворителя, рН и др.) только экспериментальные указания, но не было дано термодинамической интерпретации. При этом в области фазовой диаграммы между нижней и верхней критическими температурами растворения имеется закритическая зона. Она носит (двухфазный) или закрытый (однофазный) характер в зависимости от конформации белка – D или N, соответственно. Это относится к диапазону температур, сопредельному с физиологическим, и открывает возможность для описания надмолекулярной организации белкового раствора в этих условиях. Значение зоны закритических фазовых состоянии белковых растворов определяется ее возможной ролью в cамоpегуляции системы в ответ на изменение внешних условий сpеды (температуры, солености, кислотности и др.).

 


Ключевые слова


фазовая диагpамма; закpитичеcкие состояния; термодина- мические функции смешения; критические температуры растворения; конформационные состояния

Полный текст:

PDF

Литература


Гросберг А. Ю., Хохлов А. Р. Статистическая физика макромолекул. М.: Наука, 1989. 344 с.

Ламри Р., Билтонен Р. Термодинамические и кинетические аспекты конформации белков в связи с физиологическими функциями // Структура и стабильность биологических макромолекул. / Ред. Н. Тимашефф, Г. Д. Фасман. Пер. с англ. М.: Мир, 1973. 584 с.

Привалов П. Л. Стабильность белка и гидрофобные взаимодействия // Биофизика. 1987. Т. 32, № 5. C. 742-759.

Пфайль В., Привалов П. Конформационные изменения в белках // Биохимическая термодинамика / Ред. М. Джоунс. Пер. с англ. М.: Мир, 1982. 440 с.

Рожков С. П. Критические явления в водно-солевых растворах биополимеров // Журн. физ. химии. 1996. Т. 70, № 11. С. 1982-1986.

Тагер А. А. Физико-химия полимеров. М.: Научный мир, 2007. 576 с.

Финкельштейн А. В., Птицын О. Б. Физика белка. М.: Университет, 2002. 376 с.

Bemporad F., Chiti F. Protein misfolded oligomers: experimental approachs, mechanism of formation, and structure-toxicity relationship // Chemistry and Biology. 2012. Vol. 19. P. 315-327. doi: 10.1016/j.chembiol.2012.02.003.

Golub N., Meremyanin A., Markossian K., Eronina T., Chebotareva N., Asryants R., Mironets V., Kurganov B. Evidence for the formation of start aggregates as an initial stage of protein aggregation // FEBS Letters. 2007. Vol. 581. P. 4223-4227. doi: 10.1016/j.febslet.2007.07.066.

Grouazel S., Bonnete F., Astier J - P., Ferte N., J. Perez, Veesler S. Exploring bovine pancreatic trypsin ingibitor phase transitions // J. Phys. Chem. B. 2006. Vol. 110. P. 19664-19670. doi: 10.1021/jp0627123.

Han J., Herzfeld J. Interpretation of the osmotic behavior of sickle cell hemoglobin solutions: different interactions among monomers and polymers // Biopolymers. 1998. Vol. 45. P. 299-306. doi: 10.1002/(SICI)1097-0282(19980405)45:4<299::AID-BIP4>3.0.CO;2-G.

Juarez J., Taboada P., Goy-Lopez S., Cambon A., Madec M - B., Yeates S. G., Mosquera V. Additional supra-self-assembly of human serum albumin under amiloid-like-forming solution conditions // J. Phys. Chem. B. 2009. Vol. 113. P. 12391-12399. doi: 10.1021/jp904167e.

Miti T., Mulaj M., Schmidt J. D., Muschol M. Stable, metastable, and kinetically trapped amyloid aggregate phases // Biomacromolecules. 2015. Vol. 16. P. 326-335. doi: 10.1021/bm501521r.

Muschol M., Rozenberger F. Liquid-liquid phase separation in supersaturated lysozyme solutions and associated precipitate formation/crystallization // J.Chem.Phys. 1997. Vol. 107, N 6. P. 1953-1962. doi: 10.1063/1.474547.

Nicolai T., Durand D. Controlled food protein aggregation for new functionality // Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2013. Vol. 18. P. 249-256. doi: 10.1016/j.cocis.2013.03.001.

Ravi V. K., Swain T., Chandra N., Swaminathan R. On the characterization of intermediates in the isodemic aggregation pathway of hen lysozyme at alkaline pH // PLOS One. 2014. Vol. 9, N 1. P. e87256. doi: 10.1371/journal.pone.0087256.

Shiryayev A., Pagan D. L., Gunton J. D., Rhen D. S., Saxena A., Lookman T. Role of solvent for globular proteins in solution // J. Chem. Phys. 2005. Vol. 122. P. 234911. doi: 10.1063/1.1931655.

REFERENCES in ENGLISH

Grosberg A. Y., Khokhlov A. R. Statisticheskaja fizika makromolekul [Statistical physics of macromolecules]. Moscow, Nauka, 1989. S. 344.

Lamri R., Biltonen R. Termodinamicheskie I kineticheskie aspekty konformatsii belkov v svyazi s fiziologicheskimi funktsiyami [Thermodynamic and kinetic aspects of protein comformation with respect to physiological functions]. In: Structure and stability of biological macromolecules. Ed. N. Timasheff, G. D. Fasman. N.Y.: Marcel Dekker, 1969]. S. 584.

Privalov P. L. Stabil'nost' belka i gidrofobnye vzaimodejstvija [Protein stability and hydrophobic interactions]. Biofizika. 1987. Т. 32, № 5. S. 742-759.

Pfeil V., Privalov P. Konformacionnye izmenenija v belkah [Conformational changes in proteins]. In: Biochemical Thermodynamics. Ed. M. N. Jones. Amsterdam, Oxford, N. Y.: Elsevier Scientific Publ. Co., 1979]. S. 440.

Rozhkov S. P. Kriticheskie javlenija v vodno-solevyh rastvorah biopolimerov [Critical phenomena in water-salt solutions of biomacromolecules]. Zhurn. fiz. himii. 1996. Т. 70, № 11. S. 1982-1986.

Tager A. A. Fiziko-himija polimerov [Physical Chemistry of Polymers] Moscow, Nauchnyi Mir, 2007. S. 576.

Finkel’stein A. V., Ptitsyn O. B. Fizika belka [Physics of protein]. Moscow, Mir, 2002. S. 376.

Bemporad F., Chiti F. Protein misfolded oligomers: experimental approachs, mechanism of formation, and structure-toxicity relationship // Chemistry and Biology. 2012. Vol. 19. P. 315-327. doi: 10.1016/j.chembiol.2012.02.003.

Golub N., Meremyanin A., Markossian K., Eronina T., Chebotareva N., Asryants R., Mironets V., Kurganov B. Evidence for the formation of start aggregates as an initial stage of protein aggregation // FEBS Letters. 2007. Vol. 581. P. 4223-4227. doi: 10.1016/j.febslet.2007.07.066.

Grouazel S., Bonnete F., Astier J - P., Ferte N., J. Perez, Veesler S. Exploring bovine pancreatic trypsin ingibitor phase transitions // J. Phys. Chem. B. 2006. Vol. 110. P. 19664-19670. doi: 10.1021/jp0627123.

Han J., Herzfeld J. Interpretation of the osmotic behavior of sickle cell hemoglobin solutions: different interactions among monomers and polymers // Biopolymers. 1998. Vol. 45. P. 299-306. doi: 10.1002/(SICI)1097-0282(19980405)45:4<299::AID-BIP4>3.0.CO;2-G.

Juarez J., Taboada P., Goy-Lopez S., Cambon A., Madec M - B., Yeates S. G., Mosquera V. Additional supra-self-assembly of human serum albumin under amiloid-like-forming solution conditions // J. Phys. Chem. B. 2009. Vol. 113. P. 12391-12399. doi: 10.1021/jp904167e.

Miti T., Mulaj M., Schmidt J. D., Muschol M. Stable, metastable, and kinetically trapped amyloid aggregate phases // Biomacromolecules. 2015. Vol. 16. P. 326-335. doi: 10.1021/bm501521r.

Muschol M., Rozenberger F. Liquid-liquid phase separation in supersaturated lysozyme solutions and associated precipitate formation/crystallization // J.Chem.Phys. 1997. Vol. 107, N 6. P. 1953-1962. doi: 10.1063/1.474547.

Nicolai T., Durand D. Controlled food protein aggregation for new functionality // Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2013. Vol. 18. P. 249-256. doi: 10.1016/j.cocis.2013.03.001.

Ravi V. K., Swain T., Chandra N., Swaminathan R. On the characterization of intermediates in the isodemic aggregation pathway of hen lysozyme at alkaline pH // PLOS One. 2014. Vol. 9, N 1. P. e87256. doi: 10.1371/journal.pone.0087256.

Shiryayev A., Pagan D. L., Gunton J. D., Rhen D. S., Saxena A., Lookman T. Role of solvent for globular proteins in solution // J. Chem. Phys. 2005. Vol. 122. P. 234911. doi: 10.1063/1.1931655.




DOI: http://dx.doi.org/10.17076/eb234

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


© Труды КарНЦ РАН, 2014-2019