ИЗМЕНЧИВОСТЬ НЕКОТОРЫХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ АНТИОКСИДАНТНОЙ ЗАЩИТЫ В МУСКУЛАТУРЕ И ПЕЧЕНИ КОЛЮШКИ ТРЕХИГЛОЙ (GASTEROSTEUS ACULEATUS) БЕЛОГО МОРЯ В НЕРЕСТОВЫЙ ПЕРИОД

Лев Павлович Смирнов, Ирина Викторовна Суховская, Екатерина Витальевна Борвинская, Дмитрий Людвигович Лайус, Lev Smirnov, Irina Sukhovskaya, Ekaterina Borvinskaya, Dmitry Lajus

Аннотация


Исследовали некоторые показатели системы антиоксидантной защиты (АОС) (уровень глутатиона (GSH), активность глутатион-S-трансферазы (GST), каталазы (CAT) у колюшки трехиглой Gasterosteus aculeatus,из трех точек Белого моря (губа Сельдяная, лагуна Колюшковая и пролив Сухая Салма)  в начале (май) и в конце (июль) нереста. В начале нерестового периода (май) содержаниеGSH в губе Сельдяная и лагуне Колюшковая как в мышцах, так и в печени, был выше, чем в проливе Сухая Салма. В июле (окончание нереста и переход в нагульный период) в исследованных тканях уровень  GSH  был выше чем в мае. Активность GSTв мышцах  колюшки была в среднем в 8 раз ниже, чем в печени, а каталазы в 37 раз. В июле активность GST в мышцах рыбобоих полов из всех трех биотопов была в 1,7 – 2,4 раза выше чем в мае,  печени – в 1,6 – 3,3 раза. Активность САТ также возрастала от мая к июлю в мышцахв 1,5-2 раза, в печени – в 1,2-1,7 раза.Наиболее выраженные изменения показателей АОЗ происходилиуособей из пролива Сухая Салма. Изменения показателей АОЗ коррелирует с фактором времени: май (начало нереста) – июль (завершение нереста). Активация компонентов АОСв организме колюшкина финальном этапе нереста направлена на компенсацию метаболических изменений, вызванных ростом уровня окислительного стресса, стимуляторами которого выступают рост температуры окружающей средыи активное питание.


Ключевые слова


колюшка трехиглая Gasterosteus aculatus; нерестовый период; глутатион; глутатион S-трансфераза; каталаза

Полный текст:

PDF

Литература


Демчук А. С., Иванов М. В., Иванова Т. С., Полякова Н. В., Головин П. В., Лайус Д. Л. Питание беломорской трехиглой колюшки Gasterosteus aculeatus (Linnaeus, 1758) на нерестилищах // Труды Карельского научного центра РАН, 2018, № 4, c. 42-58.doi: 10.17076/them818

Доргам А. C., Головин П. В., Иванова Т. С., Иванов М. В., Лайус Д. Л. Морфологическая изменчивость трехиглой колюшки Керетского архипелага в течение нерестового сезона // Труды КарНЦ РАН. 2018. № 4. С. 59-73.doi: 10.17076/them819

Ивантер Э.В., Коросов А.В.Введение в количественную биологию: учебное пособие. 3-е изд., испр.и доп. Петрозаводск: Изд-во ПетрГУ. 2014. 298 с.

Лайус Д.Л., Иванова Т.С., Шатских Е.В., Иванов М.В. 2013. "Волны жизни" беломорской колюшки. Природа, 4: 43-52. http://ras.ru/publishing/nature.aspx

Смирнов Л.П., Суховская И.В., Борвинская Е.В., Кочнева А.А. Некоторые биохимические показатели биотрансформации ксенобиотиков в тканях жемчужницы европейской Мargaritifera margaritifera // Известия РАН. Серия биологическая. 2017. № 1. С. 30–34.

Суховская И.В., Борвинская Е.В., Смирнов Л.П., Немова Н.Н. Сравнительный анализ методов определения концентрации белка - спектрофотометрии в диапазоне 200 - 220 нм и по Бредфорд // Труды КарНЦ РАН. Сер. Экспериментальная биология. 2010 №2. С. 68-71.

Суховская И.В., Борвинская Е.В., Бахмет И.Н., Немова Н.Н., Смирнов Л.П. Влияние термошока на уровень глутатиона и активность глутатион S-трансферазы в тканях мидии Mytilus edulis L // Труды Карельского научного центра РАН. 2014. №5. С. 150-156.

Bakhvalova A.E., Ivanova T.S., Ivanov M.V., Demchuk A.S., Movchan E.A., LajusD.L.Long-term changes in the role of threespine stickleback Gasterosteus aculeatus in the White Sea: predatory fish consumption reflects fluctuating stickleback abundance during the last century //Evolutionary ecology research.2016. Vol. 17. P. 317-334.

Barber I. Sticklebacks as model hosts in ecological and evolutionary parasitology // Trends Parasitol. 2013. Vol. 29(11). P. 556-566. doi: 10.1016/j.pt.2013.09.004

Beers R.F., Sizer I.W. A spectrophotometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase// J Biol Chem. 1952.Vol.195.P.133-140.

Benjamini Y, Hochberg Y. On the Adaptive Control of the False Discovery Rate in Multiple Testing With Independent Statistics // Journal of Educational and Behavioral Statistics. 2000. Vol. 25. P. 60-83. doi: 10.3102/10769986025001060

Brigelius-Flohe R. Tissue-specific functions of individual glutathione peroxidases // Free Radic. Biol. Med. 1999.Vol. 27. P. 951–965.

Chellappa S., Huntingford F.A., Strang R.H.C., Thomson R.Y. Annual variation in energy reserves in male three-spined stickleback, Gasterosteus aculeatus L. (Pisces: Gasterosteidae) // J. Fish Biol. 1989. Vol. 35(2). P 275-286.

Demchuk A.S, Ivanov M.V., Ivanova T.S., Polaykova N.V., Mas-Marti E., Lajus D.L. Feeding patterns in seagrass beds of three-spined stickleback Gasterosteus aculeatus juveniles at different growth stages // Journal of the Marine Biological Association of the United Kingdom.2015.Vol. 95. P. 1635-1643.

Filho D.W., Torres M.A., Tribess T.B., Pedrosa R.C., Soares C.H. Influence of season and pollution on the antioxidant defences of the cichlid fish acara (Geophagus brasiliensis) // Bras. J. Med. Biol. Res. 2001. Vol. 34. P. 719-726

FitzGerald G.J., Guderley H., Picard P. Hidden reproductive costs in the threespine stickleback, Gasterosteus aculeatus // Exp. Biol. 1989. Vol. 48. P. 295-300.

Garcia-Ruiz C., Fernández-Checa J.C. Mitochondrial glutathione: hepatocellular survival-death switch // J. Gastroenterol. Hepatol.2006.Vol. 21.P. S3–6. doi:10.1111/j.1440-1746.2006.04570.x

Gibbons T. C., Metzger D., Healy T. M., Schulte P. M. Gene expression plasticity in response to salinity acclimation in threespine stickleback ecotypes from different salinity habitats // Mol. Ecol. 2017. Vol. 26. P. 2711-2725. doi: 10.1111/mec.14065

Habig W. H., Pabst M. J., Jakoby W. B.GlutathioneS-Transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation // J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249. P. 7130-7139.

Hendry A. P., Peichel C. L., Matthews B., Boughman J. W., Nosil P. Stickleback research: the now and the next // Evol. Ecol. Res. 2013. Vol. 15. P. 111–141.

Hissin P.J., Hilf R. A fluorometric method for determination of oxidized and reduced glutathione in tissues // Analytical Biochemistry. 1976. V. 74. P. 214–226.

Hong J.H.,Kim K.J., Suzuki K., Lee I.S. Effect of cold acclimation on antioxidant status in cold acclimated skaters // J. Physiol. Anthropol. 2008. Vol. 27, N.5. P. 255-262.

Ivanova T.S., Ivanov M.V., Golovin P.V., Polyakova N.V., Lajus D.L. The White Sea threespine stickleback population: spawning habitats, mortality, abundance // Evolutionary ecology research. 2016. Vol. 17 (3): 301-315.

Kammer A. R.,.Orczewska J. I., O’Brien K. M. Oxidative stress is transient and tissue specific during cold acclimation ofthreespine stickleback // The Journal of Experimental Biology. 2011. Vol. 214. P. 1248-1256. doi:10.1242/jeb.053207

Leinio S., Lehtonen K.K. Seasonable variability in biomarkers in the bivalves Mytilus edulis and Macoma baltica from Nothern Baltic Sea // Comp. Biochem. Physiol., Part C, Comp. Pharmacol. Toxicol. 2005. Vol. 140. P. 408-421.doi: 10.1016/j.cca.2005.04.005.

Leggatt R.A., Brauner C.J., Schulte P.M., Iwama G.K. Effects of acclimation and incubation temperature on the glutathione antioxidant system in killifish and RTH-149 cells // Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol. 2007. Vol. 146. P. 317-326. doi:10.1016/j.cbpa.2006.10.033

Meister A. Glutathione. In The Liver: Biology and Pathobiology, Second Edition. 1988. Р. 401–417 (Aria, I. M., Jakoby, W. B., Popper,H., Schachter, D., and Shafritz, D. A., eds), Raven Press, New York

Menezes S., Soares A.M.V.M., Guilhermino L., Peck M.R. Biomarker responses of the estuarine brown shrimp Crangoncrangon L. to non-toxic stressors: Temperature, salinity and handling stress effects // Journal of Experimental Marine Biology and Ecology. 2006. Vol. 335. P. 114-122.

Noble J. E., Bailey M. J. Quantitation of Protein// Methods in Enzymology.2009. Vol. 463.P.73-95.

Rabahi F., Brûlé S., Sirois J., Beckers J.F., Silversides D.W, Lussier J.G. High expression of bovine alpha glutathione S-transferase (GSTA1, GSTA2) subunits is mainly associated with steroidogenically active cells and regulated by gonadotropins in bovine ovarian follicles //Endocrinology. 1999. Vol. 140. P. 3507-3517.

Ralat L.A., Manevich Y., Fisher A.B., Colman R.F. Direct evidence for the formation of a complex between 1-cysteine peroxiredoxin and glutathione S-transferase pi with activity changes in both enzymes // Biochemistry. 2006.Vol. 45.P. 360–372.

Roméo M., Hoarau P., Garello G., Gnassia-Barelli M., Girard J.P. Mussel transplantation and biomarkers as useful tools for assessing water quality in the NW Mediterranean //Environ Pollut. 2003. Vol. 122. P. 369-378.

Ruus A., Sandvik M., Ugland K.I., Skaare J.U. Factors influencing activities of biotransformation enzymes, concentrations and compositional patterns of organochlorine contaminants in members of a marine food web // Aquat. Toxicol. 2002. Vol. 61. Р.73-87.

Rybkina E.V., Demchuk A.S. Lajus D.L. Ivanova T.S. Ivanov M.V. Galaktionov K.V. Dynamics of parasite community during early ontogenesis of marine threespine stickleback, Gasterosteus aculeatus // Evolutionary ecology research. 2016.Vol. 17. Р. 335-354.

Rybkina E.V., Ivanova T.S., Ivanov M.V., Kucheryavyy A.V., Lajus D.L. Habitat preference of three–spined stickleback juveniles in experimental conditions and in the wild eelgrass // Journal of the Marine Biological Association of the United Kingdom.2017. Vol. 97.P. 1437-1445. http://dx.doi.org/10.1017/S0025315416000825.

Smirnova G.V., Krasnykh T.A., Oktyabrsky O.N. Role of glutathione in the response of Escherichia coli to osmotic stress // Biochemistry (Moscow). 2001. Vol. 66. P. 973-978.

VinagreС., Madeira D., Narciso L., Cabral H.N., Diniz M. Effect of temperature on oxidative stress in fish: Lipid peroxidation and catalase activity in the muscle of juvenile sea bass, Dicentrarchus labrax // Ecological Indicators. 2012. Vol. 23. P. 274–279. doi:10.1016/j.ecolind.2012.04.009.

Zhang H., Forman H. J. Glutathione synthesis and its role in redox signaling // Semin Cell Dev Biol. 2012.Vol. 23. P. 722–728. doi: 10.1016/j.semcdb.2012.03.017.

References in English

Demchuck А. S., Ivanov М. V., Ivanova Т. S., Polyakova N. V., Golovin P. V., Laius D. L. Pitanie belomorskoi trekhigloi kolushki Gasterosteus aculeatus (Linnaeus, 1758) nа nerestilishchakh [Feeding of the threespine stickleback Gasterosteu saculeatus (Linnaeus, 1758) in spawning grounds]. Trudy KarNTs RAN [Trans. KarRC RAS]. 2018. No. 4. P. 42–58. doi: 10.17076/

them818

Dorgam А. S., Golovin P. V., Ivanova Т. S., Ivanov М. V., Savel’ev P. D., Laius D. L. Geterogennost’ morfologicheskikh priznakov trekhigloi kolushki Gasterosteus aculeatus nа raznykh etapakh neresta [Morphological variation of threespine stickleback (Gasterosteus aculeatus) on different stages of spawning period]. Trudy KarNTs RAN [Trans. KarRC RAS]. 2018. No. 4. P. 59–73. doi: 10.17076/them819

Ivanter E. V., Korosov А. V. Vvedenie v kolichestvennuyu biologiyu: ucheb. posobie [Introduction in the quantitative biology: a study guide]. Petrozavodsk: PetrGU, 2014. 298 p.

Laius D. L., Ivanova T. S., Shatskikh E. V., Ivanov M. V. “Volny zhizni” belomorskoi kolyushki [“Waves of life” of the White Sea stickleback]. Priroda [Nature]. 2013. Vol. 4. P. 43–52.

Smirnov L. P., Sukhovskaya I. V., Borvinskaya Е. V., Kochneva А. А. Nekotorye biokhimicheskie pokazateli biotransformatsii ksenobiotikov v tkanyakh zhemchuzhnitsy evropeiskoi Мargaritifera margaritifera [Some biochemical parameters of xenobiotic biotransformation in the tissues of European Margaritifera margaritifera]. Izv. RAN. Ser. biol. [Proceed. RAS. Biol. series]. 2017. No. 1. P. 30–34.

Smirnov L. P., Sukhovskaya I. V. Rol’ glutationa v funktsionirovanii sistem antioksidantnoi zashchity i biotransformatsii [Glutathione role in antioxidant protection

and in functioning of biotransformation system]. Uchenye zapiski PetrGU [Proceed. PetrSU]. 2014. No. 6(143). P. 34–40.

Sukhovskaya I. V., Borvinskaya Е. V., Smirnov L. P., Nemova N. N. Sravnitel’nyi analiz metodov opredeleniya kontsentratsii belka – spektrofotometrii v diapazone 200–220 nм i pо Bredford [Comparative analysis of the methods for determination of protein concentration – spectrophotometry in the 200–220 nm and the Bradford protein assay]. Trudy KarNTs RAN [Trans. KarRC RAS]. 2010. No. 2. P. 68–71.

Sukhovskaya I. V., Borvinskaya Е. V., Bakhmet I. N., Nemova N. N., Smirnov L. P. Vliyanie termoshoka na uroven’ glutationa i aktivnost’ glutation-S-transferasi v tkanyakh midii Mytilus edulis L. [The level of glutathione and the activity of glutathione-S-transferase in mussels Mytilus edulis L. under temperature variations]. Trudy KarNTs RAN [Trans. KarRC RAS]. 2014. No. 5. P. 150–156.

Bakhvalova A. E., Ivanova T. S., Ivanov M. V., Demchuk A. S., Movchan E. A., Lajus D. L. Long-term changes in the role of threespine stickleback Gasterosteus aculeatus in the White Sea: predatory fish consumption reflects fluctuating stickleback abundance during the last century. Evol. Ecol. Res. 2016. Vol. 17. P. 317–334.

Barber I. Sticklebacks as model hosts in ecological and evolutionary parasitology. Trends Parasitol. 2013. Vol. 29(11). P. 556–566. doi: 10.1016/j.pt.2013.09.004

Beers R. F., Sizer I. W. A spectrophotometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase. J. Biol. Chem. 1952. Vol. 195. P. 133–140.

Benjamini Y, Hochberg Y. On the adaptive control of the false discovery rate in multiple testing with independent statistics. JEBS. 2000. Vol. 25. P. 60–83. doi: 10.3102/10769986025001060

Brigelius-Flohe R. Tissue-specific functions of individual glutathione peroxidases. Free Radic. Biol. Med. 1999. Vol. 27. P. 951–965.

Demchuk A. S., Ivanov M. V., Ivanova T. S., Polaykova N. V., Mas-Marti E., Lajus D. L. Feeding patterns in seagrass beds of three-spined stickleback Gasterosteus aculeatus juveniles at different growth stages. J. Mar. Biol. Assoc. U. K. 2015. Vol. 95. P. 1635–1643.

Filho D. W., Torres M. A., Tribess T. B., Pedrosa R. C., Soares C. H. Influence of season and pollution on the antioxidant defences of the cichlid fish acara (Geophagus brasiliensis). Bras. J. Med. Biol. Res. 2001. Vol. 34. P. 719–726.

Habig W. H., Pabst M. J., Jakoby W. B. Glutathione S-Transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation. J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249. P. 7130–7139.

Hissin P. J., Hilf R. A fluorometric method for determination of oxidized and reduced glutathione in tissues. Anal. Biochem. 1976. Vol. 74. P. 214–226.

Ivanova T. S., Ivanov M. V., Golovin P. V., Polyakova N. V., Lajus D. L. The White Sea threespine stickleback population: spawning habitats, mortality, abundance. Evol. Ecol. Res. 2016. Vol. 17(3). P. 301–315.

Kammer A. R., Orczewska J. I., O’Brien K. M. Oxidative stress is transient and tissue specific during cold acclimation ofthreespine stickleback. J. Exp. Biol. 2011. Vol. 214. P. 1248–1256. doi: 10.1242/jeb.053207

Leinio S., Lehtonen K. K. Seasonable variability in biomarkers in the bivalves Mytilus edulis and Macomabaltica from nothern Baltic Sea. Comp. Biochem. Physiol., Part C, Comp. Pharmacol. Toxicol. 2005. Vol. 140. P. 408–421. doi: 10.1016/j.cca.2005.04.005

Leggatt R. A., Brauner C. J., Schulte P. M., Iwama G. K. Effects of acclimation and incubation temperature on the glutathione antioxidant system in killifish and RTH-149 cells. Comp. Biochem. Physiol A Mol. Integr. Physiol. 2007. Vol. 146. P. 317–326. doi: 10.1016/j.cbpa.2006.10.033

Meister A. Glutathione. Biology and Pathobiology. Second Edition. Eds. I. M. Aria, W. B. Jakoby, H. Popper, D. Schachter, D. A. Shafritz. New York: Raven Press, 1988. Р. 401–417.

Noble J. E., Bailey M. J. Quantitation of protein. Methods in Enzymology. 2009. Vol. 463. P. 73–95.

Rabahi F., Brûlé S., Sirois J., Beckers J. F., Silversides D. W, Lussier J. G. High expression of bovine alpha glutathione S-transferase (GSTA1, GSTA2) subunits is mainly associated with steroidogenically active cells and regulated by gonadotropins in bovine ovarian follicles. Endocrinology. 1999. Vol. 140. P. 3507–3517.

Ralat L. A., Manevich Y., Fisher A. B., Colman R. F. Direct evidence for the formation of a complex between 1‑cysteine peroxiredoxin and glutathione S-transferase pi with activity changes in both enzymes. Biochemistry. 2006. Vol. 45. P. 360–372.

Roméo M., Hoarau P., Garello G., Gnassia-Barelli M., Girard J. P. Mussel transplantation and biomarkers as useful tools for assessing water quality in the NW Mediterranean. Environ. Pollut. 2003. Vol. 122. P. 369–378.

Ruus A., Sandvik M., Ugland K. I., Skaare J. U. Factors influencing activities of biotransformation enzymes, concentrations and compositional patterns of organochlorine

contaminants in members of a marine food web. Aquat. Toxicol. 2002. Vol. 61. Р. 73–87.

Rybkina E. V., Demchuk A. S., Lajus D. L., Ivanova T. S., Ivanov M. V., Galaktionov K. V. Dynamics of parasite community during early ontogenesis of marine threespine stickleback, Gasterosteus aculeatus. Evol. Ecol. Res. 2016. Vol. 17. Р. 335–354.

Rybkina E. V., Ivanova T. S., Ivanov M. V., Kucheryavyy A. V., Lajus D. L. Habitat preference of three – spined stickleback juveniles in experimental conditions and in the wild eelgrass. J. Mar. Biol. Assoc. U. K. 2017. Vol. 97. P. 1437–1445. doi: 10.1017/S0025315416000825.

Smirnova G. V., Krasnykh T. A., Oktyabrsky O. N. Role of glutathione in the response of Escherichia coli to osmotic stress. Biochemistry. Moscow. 2001. Vol. 66. P. 973–978.

Vinagre С., Madeira D., Narciso L., Cabral H. N., Diniz M. Effect of temperature on oxidative stress in fish: Lipid peroxidation and catalase activity in the muscle of juvenile sea bass, Dicentrarchus labrax. Ecol. Indic. 2012. Vol. 23. P. 274–279. doi: 10.1016/j.ecolind.2012.04.009

Zhang H., Forman H. J. Glutathione synthesis and its role in redox signaling. Semin. Cell Dev. Biol. 2012. Vol. 23. P. 722–728. doi: 10.1016/j.semcdb.2012.03.017




DOI: http://dx.doi.org/10.17076/eb1055

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


© Труды КарНЦ РАН, 2014-2019