Возрастные изменения физиологических показателей у млекопитающих с различной экологической специализацией

Евгений Александрович Хижкин, Екатерина Петровна Антонова, Виктор Александрович Илюха, Людмила Борисовна Узенбаева, Татьяна Николаевна Ильина, Ирина Валерьевна Баишникова, Владимир Васильевич Белкин, Дмитрий Владимирович Шведов, Evgeny Khizhkin, Ekaterina Antonova, Viktor Ilyukha, Lyudmila Uzenbaeva, Tatyana Ilyina, Irina Baishnikova, Vladimir Belkin, Dmitry Shvedov

Аннотация


Проведено сравнительное изучение возрастных изменений ряда физиологических показателей у природно-адаптированных к дефициту кислорода (ондатра) и неадаптированных (лабораторная крыса) животных. Максимальные межвидовые различия ферментативного и неферментативного компонентов антиоксидантной системы (АОС) и уровня энергообеспечения отмечены в тканях сердца и почек. Направленность возрастных изменений различалась у исследуемых видов. АОС крыс при старении характеризовалась рассогласованием работы сопряженных антиоксидантных ферментов (АОФ) (супероксиддисмутазы (СОД) и каталазы) и компенсаторными изменениями уровня неферментативного антиоксиданта – витамина Е. У ондатр отмечалось выраженное повышение активности АОФ в сердце и почках –молодая ондатра второй генерации имела более низкую удельную активность и СОД и каталазы, чем животные первой генерации. У последних активность АОФ достигала уровня взрослых животных. Были выявлены межвидовые различия клеточного состава крови. В ходе онтогенеза крыс, размеры эритроцитов и лейкоцитов увеличиваются, а ондатр – уменьшаются, что необходимо для улучшения реологических свойств крови и является приспособлением к полуводному образу жизни. У ондатр по сравнению с лабораторными крысами, возрастные изменения изоферментного спектра лактатдегидрогеназы (ЛДГ), концентрации витамина Е в исследованных органах и лейкоформулы выражены слабее.

Ключевые слова


ондатра; крыса; онтогенез; адаптация; антиоксидантные ферменты; лактатдегидрогеназа; витамин Е; лейкоциты; эритроциты

Полный текст:

PDF

Литература


Галанцев В. П., Камардина Т. А., Коваленко Р. И. Реакции сердечно-сосудистой систем и биоэнергетический метаболизм в связи с адаптацией к апноэ // Физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 1994. Т. 80, №9. С. 117–123.

Галанцев В. П. Эволюция адаптаций ныряющих животных. Эколого- и морфофизиологические аспекты / Л.: Наука, 1977. 191 с.

Зенков Н. К., Ланкин В. З., Меньщикова Е. Б. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты / М.: МАИК. Наука/Интерпериодика. 2001. 343 с.

Иванов К. П. Основы энергетики организма: теоретические и практические аспекты. Том 2. Биологическое окисление и его обеспечение кислородом / С-Пб.: Наука. 1993. 272 с.

Коваленко Р. И., Молчанов А. А. Биохимические механизмы адаптации вторичноводных амниот // Нервная система. 2001. Вып. 34. С.154–193.

Козинец Г. И., Высоцкий В. В., Погорелов В. М., Еровиченков А. А., Малов В. А. Кровь и инфекция / М.: Триада-фарм. 2001. 456 с.

Коросов А. В., Горбач В. В. Компьютерная обработка биологических данных: методическое пособие / Петрозаводск: ПетрГУ. 2007. 76 с.

Меньщикова Е. Б., Ланкин В. З., Зенков Н. К., Бондарь И. А., Круговых Н. Ф., Труфакин В. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты / М.: Слово. 2006. 556 с.

Райдер К., Тейлор К. Изоферменты / М.: Мир. 1983. 197 с.

Скулачев В. П. Н2О2-сенсоры легких и кровеносных сосудов и их роль в антиоксидантной защите организма // Биохимия. 2001. Т. 66, №10. С. 1425–1429.

Скурихин В. Н., Двинская Л. М. Определение α-токоферола и ретинола в плазме крови сельскохозяйственных животных методом микроколоночной высокоэффективной жидкостной хроматографии // Сельскохозяйственная биология. 1989. №4. С. 127–129.

Справочник по клиническим лабораторным методам исследования / Под ред. Кост Е.А. М.: Наука. 1975. 583 с.

Этическая экспертиза биомедицинских исследований. Практические рекомендации / Под ред. Белоусова Ю.Б. Москва. 2005. 156 с.

Bears R. F., Sizer I. N. A spectral method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase // J. Biol. Chem. 1952. Vol. 195, №1. P. 133–140.

Burns J. M., Skomp N., Bishop N., Lestyk K, Hammill M. Development of aerobic and anaerobic metabolism in cardiac and skeletal muscles from harp and hooded seals // J. Exp. Biol. 2010. Vol. 213. P. 740–748. doi: 10.1242/jeb.037929.

Elsner R., Oyaseter S., Almaas R., Saugstad O. D. Diving seals, ischemia-reperfusion and oxygen radicals // Comp. Biochem. Physiol. 1998. Vol. 119A, №4. P. 975–998. doi:10.1016/S1095-6433(98)00012-9.

Gottlieb R. A. Mitochondrial signaling in apoptosis: mitochondrial daggers to the breaking heart // Basic Res. Cardiol. 2003. Vol. 98, №4. P. 242–249. doi: 10.1007/s00395-003-0404-0.

Hindle A. G., Senkiw R. W., MacArthur R. A. Body cooling and the diving capabilities of muskrats (Ondatra zibethicus):A test of the adaptive hypothermia hypothesis // Comp. Biochem. Physiol. 2006. Vol. 144A. P. 232–241. doi:10.1016/j.cbpa.2006.03.001.

Hindle A. G., Mellish J. E., Horning M. Aerobic dive limit does not decline in an aging pinniped // J. Exp. Zool. 2011. Vol. 315. P.544–552. doi: 10.1002/jez.703.

Hochachka P. W., Somero G. N. Biochemical adaptation: mechanisms and process in physiological evolution / N.Y.: Oxford University Press. 2002. 466 pp.

Irving L. Respiration in diving mammals / Physiol. Rev. 19, 1939. 112–134.

Lowry O. H., Rosenbrough N. J., Farr A. L., Randall R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193, № 1. P.265–275.

MacArthur R. A., Humphries M. M., Fines G. A., Campbell K. L. Body oxygen stores, aerobic dive limits, and the diving abilities of juvenile and adult muskrats (Ondatra zibethicus) // Physiol. Biochem. Zool. 2001. Vol. 74. P.178–190.

MacArthur R. A., Weseen G. L., Campbell K. L. Diving experience and the aerobic dive capacity of muskrats: does training produce a better diver? // J. Exp. Biol. 2003. Vol. 206. P. 1153–1161. doi:10.1242/jeb.00221.

Martin R., Fitzl G., Mozet C., Martin H., Welt K., Wieland E. Effect of age and hypoxia/reoxygenation on mRNA expression of antioxidative enzymes in rat liver and kidneys // Exp. Gerontology. 2002. Vol. 37. P. 1479–1485. doi:10.1016/S0531-5565(02)00168-7.

Misra H. H., Fridovich I. The role of superoxide anion in the autoxidation of epinephrine and a simple assay for superoxide dismutase // J. Biol. Chem. 1972. Vol. 247. P. 3170–3175.

Noren S. R., Iverson S. J., Boness D. J. Development of the Blood and Muscle Oxygen Stores in Gray Seals (Halichoerus grypus): Implications for Juvenile Diving Capacity and the Necessity of a Terrestrial Postweaning Fast // Physiol. Biochem. Zool. 2008. Vol. 78, № 4. P. 482–490.

Olek R. A., Antosiewicz J., Popinigis J., Gabbianelli R., Fedeli D., Falcioni G. Pyruvate but not lactate prevents NADH-induced myoglobin oxidation // Free Radical Biology & Medicine. 2005. Vol. 38. P. 1484–1490.

Wang D., Youngson C., Wong V., Yeger H., Dinauer M. C., Vega-Saenz de Miera E., Rudy B., Cutz E. NADPH-oxidase and a hydrogen peroxide-sensitive K+ channel may function as an oxygen sensor complex in airway chemoreceptors and small cell lung carcinoma cell lines // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P. 13182–13187.

REFERENCES in ENGLISH

Galancev V. P., Kamardina T. A., Kovalenko R. I. Reakcii serdechno-sosudistoj sistem i biojenergeticheskij metabolizm v svjazi s adaptaciej k apnoje [Reaction of the cardiovascular system and bioenergetic metabolism in relation to adaptation to apnea] // Fiziol. zhurn. im. I.M. Sechenova. 1994. T. 80, №9. S. 117–123.

Galancev V. P. Jevoljucija adaptacij nyrjajushhih zhivotnyh. Jekologo- i morfofiziologicheskie aspekty [The evolution of diving animal’s adaptations. Ecologo- and morphophyziological aspects] / L.: Nauka, 1977. 191 s.

Zenkov N. K., Lankin V. Z., Men'shhikova E. B. Okislitel'nyj stress: Biohimicheskij i patofiziologicheskij aspekty [Oxidative stress: biochemical and pathophysiological aspects] / M.: MAIK. Nauka/Interperiodika. 2001. 343 s.

Ivanov K. P. Osnovy jenergetiki organizma: teoreticheskie i prakticheskie aspekty. Tom 2. Biologicheskoe okislenie i ego obespechenie kislorodom [Basics of organism energy: theoretical and practical aspects. Volume 2. Biological oxidation and oxygen supply] / S-Pb.: Nauka. 1993. 272 s.

Kovalenko R. I., Molchanov A. A. Biohimicheskie mehanizmy adaptacii vtorichnovodnyh amniot [Biochemical mechanisms adaptation of secondary aquatic amniotes] // Nervnaja sistema. 2001. Vyp. 34. S.154–193.

Kozinec G. I., Vysockij V. V., Pogorelov V. M., Erovichenkov A. A., Malov V. A. Krov' i infekcija [Blood and infection] / M.: Triada-farm. 2001. 456 s.

Korosov A. V., Gorbach V. V. Komp'juternaja obrabotka biologicheskih dannyh: metodicheskoe posobie [Computer processing of biological data: methodical manual] / Petrozavodsk: PetrGU. 2007. 76 s.

Men'shhikova E. B., Lankin V. Z., Zenkov N. K., Bondar' I. A., Krugovyh N. F., Trufakin V. A. Okislitel'nyj stress. Prooksidanty i antioksidanty [Oxidative stress. Pro-oxidants and antioxidants] / M.: Slovo. 2006. 556 s.

Rajder K., Tejlor K. Izofermenty [Isozymes] / M.: Mir. 1983. 197 s.

Skulachev V. P. H2O2-sensory legkih i krovenosnyh sosudov i ih rol' v antioksidantnoj zashhite organizma [Lung’s and blood vessel’s H2O2-sensors, and their role in antioxidant protection] // Biohimija. 2001. T. 66, №10. S. 1425–1429.

Skurihin V. N., Dvinskaja L. M. Opredelenie α-tokoferola i retinola v plazme krovi sel'skohozjajstvennyh zhivotnyh metodom mikrokolonochnoj vysokojeffektivnoj zhidkostnoj hromatografii [Determination of α-tocopherol and retinol in plasma farm animals by microcolumn high-performance liquid chromatography] // Sel'skohozjajstvennaja biologija. 1989. №4. S. 127–129.

Spravochnik po klinicheskim laboratornym metodam issledovanija / Pod red. Kost E.A. M.: Nauka. 1975. 583 s.

Jeticheskaja jekspertiza biomedicinskih issledovanij. Prakticheskie rekomendacii [Ethical review of biomedical research. practical advice] / Pod red. Belousova Ju.B. Moskva. 2005. 156 s.

Bears R. F., Sizer I. N. A spectral method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase // J. Biol. Chem. 1952. Vol. 195, №1. P. 133–140.

Elsner R., Oyaseter S., Almaas R., Saugstad O. D. Diving seals, ischemia-reperfusion and oxygen radicals // Comp. Biochem. Physiol. 1998. Vol. 119A, №4. P. 975–998. doi:10.1016/S1095-6433(98)00012-9.

Gottlieb R. A. Mitochondrial signaling in apoptosis: mitochondrial daggers to the breaking heart // Basic Res. Cardiol. 2003. Vol. 98, №4. P. 242–249. doi: 10.1007/s00395-003-0404-0.

Hindle A. G., Senkiw R. W., MacArthur R. A. Body cooling and the diving capabilities of muskrats (Ondatra zibethicus):A test of the adaptive hypothermia hypothesis // Comp. Biochem. Physiol. 2006. Vol. 144A. P. 232–241. doi:10.1016/j.cbpa.2006.03.001.

Hochachka P. W., Somero G. N. Biochemical adaptation: mechanisms and process in physiological evolution / N.Y.: Oxford University Press. 2002. 466 pp.

Irving L. Respiration in diving mammals / Physiol. Rev. 19, 1939. 112–134.

Lowry O. H., Rosenbrough N. J., Farr A. L., Randall R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193, № 1. P.265–275.

MacArthur R. A., Humphries M. M., Fines G. A., Campbell K. L. Body oxygen stores, aerobic dive limits, and the diving abilities of juvenile and adult muskrats (Ondatra zibethicus) // Physiol. Biochem. Zool. 2001. Vol. 74. P.178–190.

MacArthur R. A., Weseen G. L., Campbell K. L. Diving experience and the aerobic dive capacity of muskrats: does training produce a better diver? // J. Exp. Biol. 2003. Vol. 206. P. 1153–1161. doi:10.1242/jeb.00221.

Martin R., Fitzl G., Mozet C., Martin H., Welt K., Wieland E. Effect of age and hypoxia/reoxygenation on mRNA expression of antioxidative enzymes in rat liver and kidneys // Exp. Gerontology. 2002. Vol. 37. P. 1479–1485. doi:10.1016/S0531-5565(02)00168-7.

Misra H. H., Fridovich I. The role of superoxide anion in the autoxidation of epinephrine and a simple assay for superoxide dismutase // J. Biol. Chem. 1972. Vol. 247. P. 3170–3175.

Olek R. A., Antosiewicz J., Popinigis J., Gabbianelli R., Fedeli D., Falcioni G. Pyruvate but not lactate prevents NADH-induced myoglobin oxidation // Free Radical Biology & Medicine. 2005. Vol. 38. P. 1484–1490.

Wang D., Youngson C., Wong V., Yeger H., Dinauer M. C., Vega-Saenz de Miera E., Rudy B., Cutz E. NADPH-oxidase and a hydrogen peroxide-sensitive K+ channel may function as an oxygen sensor complex in airway chemoreceptors and small cell lung carcinoma cell lines // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P. 13182–13187.




DOI: http://dx.doi.org/10.17076/eb103

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


© Труды КарНЦ РАН, 2014-2019